RHOXF1, ein Transkriptionsfaktor, wird durch eine Vielzahl intrazellulärer Signalwege reguliert, insbesondere durch solche, die zyklisches Adenosinmonophosphat (cAMP) einbeziehen. Die Aktivierung der Adenylatzyklase durch bestimmte Verbindungen erhöht den intrazellulären cAMP-Spiegel, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. PKA phosphoryliert dann Zielproteine, was zu Veränderungen der Genexpression und zellulären Reaktionen führt, zu denen auch die Aktivierung von RHOXF1 gehört. Die cAMP-Signalkaskade kann durch Hemmung von Phosphodiesterasen, Enzymen, die für den cAMP-Abbau verantwortlich sind, weiter moduliert werden. Indem sie den cAMP-Abbau verhindern, halten diese Inhibitoren den Aktivierungszustand von PKA und folglich auch von RHOXF1 aufrecht. Darüber hinaus führt die Aktivierung von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren durch bestimmte Liganden zur Aktivierung der Adenylatzyklase und zu einem anschließenden Anstieg von cAMP, wodurch die Aktivierung von RHOXF1 erleichtert wird.
Andere Signalmoleküle beeinflussen den intrazellulären Kalziumspiegel, der für zahlreiche zelluläre Prozesse entscheidend ist, darunter auch für einige, die die Aktivität von RHOXF1 steuern. Bestimmte Aktivatoren erhöhen direkt den Kalziumeinstrom durch L-Typ-Kalziumkanäle und modulieren so zelluläre Funktionen, zu denen auch die Aktivierung von RHOXF1 gehören kann. Kalziumionophore erhöhen auch die intrazelluläre Kalziumkonzentration und lösen eine Kaskade von kalziumabhängigen Signalereignissen aus, die die RHOXF1-Aktivität beeinflussen können. Darüber hinaus ist der durch Stress aktivierte JNK-Signalweg, der durch spezifische Inhibitoren der Proteinsynthese ausgelöst werden kann, in verschiedene Genregulationsmechanismen involviert, die auch die Aktivierung von RHOXF1 umfassen können.
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