RBM45 Inhibitoren

Gängige RBM45 Inhibitors sind unter underem Alsterpaullone CAS 237430-03-4, Roscovitine CAS 186692-46-6, LY 294002 CAS 154447-36-6, Wortmannin CAS 19545-26-7 und U-0126 CAS 109511-58-2.

Zu den chemischen Inhibitoren von RBM45 gehören eine Reihe von Molekülen, die auf verschiedene zelluläre Signalwege abzielen und indirekt zur Hemmung der Funktion dieses Proteins führen können. Alsterpaullon und Roscovitin, beides Cyclin-abhängige Kinase-Inhibitoren, wirken, indem sie die Zellzyklusregulation stören, ein kritischer Prozess, an dem RBM45 bekanntermaßen beteiligt ist. Durch das Anhalten des Zellzyklus können diese Inhibitoren verhindern, dass RBM45 seine Rolle in den Kontrollpunkten des Zellzyklus erfüllt. In ähnlicher Weise können LY294002 und Wortmannin, die Phosphoinositid-3-Kinase (PI3K)-Inhibitoren sind, Signalwege unterbrechen, die für eine Vielzahl von zellulären Funktionen unerlässlich sind, einschließlich der RNA-Verarbeitung, an der RBM45 beteiligt ist. Die Unterbrechung der PI3K-Signalübertragung kann zu einer funktionellen Hemmung von RBM45 führen, indem sie die damit verbundenen RNA-Verarbeitungsaktivitäten beeinträchtigt.

Weiter unten in der Signalkaskade hemmen U0126 und SB203580 die MAPK/ERK- bzw. p38-MAPK-Signalwege. Durch die Blockierung dieser Kinasen können die Inhibitoren die Stressreaktionsmechanismen und RNA-Verarbeitungsereignisse innerhalb der Zelle beeinflussen, wo RBM45 eine entscheidende Rolle spielt. Die Hemmung des mTOR-Signalwegs durch Rapamycin kann die Beteiligung von RBM45 an der Regulierung der Proteinsynthese und der RNA-Bindung beeinträchtigen, da mTOR ein zentraler Regulator des Zellwachstums und der Proteinsynthese ist. Cycloheximid, das den Translokationsschritt in der Proteinsynthese hemmt, kann zu einer verminderten Bildung von Protein-RNA-Komplexen führen, an denen RBM45 beteiligt ist, wodurch seine Funktion gehemmt wird. Thapsigargin und Brefeldin A stören die zelluläre Homöostase, indem sie auf die Kalziumsignalisierung bzw. den Proteintransport abzielen, die beide für die ordnungsgemäße Funktion von RBM45 in RNA-Protein-Komplexen von entscheidender Bedeutung sind. Die Proteasom-Hemmung von MG132 kann zu einer Anhäufung von fehlerhaften Proteinen führen, die indirekt die Rolle von RBM45 bei der RNA-Verarbeitung beeinträchtigen können. Schließlich bindet Actinomycin D an die DNA und hemmt die RNA-Polymerase-Aktivität, was die Transkription von RNAs, die mit RBM45 interagieren, verringern kann, wodurch indirekt die Beteiligung von RBM45 am RNA-Metabolismus und der RNA-Verarbeitung gehemmt wird.