Die Hemmung von Proteinphosphatasen durch Okadainsäure und Calyculin A kann zu einer erhöhten Phosphorylierung von Proteinen in der Zelle führen. Dieser erhöhte Phosphorylierungszustand könnte die Aktivität einer Kinase wie PSKH1 verstärken, indem das Gleichgewicht zwischen Kinase- und Phosphataseaktivitäten verändert wird. In ähnlicher Weise können Wirkstoffe wie Forskolin und PMA durch die Erhöhung des cAMP-Spiegels bzw. die Aktivierung von PKC eine Reihe von intrazellulären Ereignissen auslösen, die PSKH1 beeinflussen könnten. Diese Ereignisse beinhalten häufig die Modulation anderer Kinasen und Phosphatasen, die die Aktivität von PSKH1 möglicherweise indirekt beeinflussen. Verbindungen wie Ionomycin und EGF können den Kalziumspiegel verändern und Wachstumsfaktor-Signalwege aktivieren, die jeweils das Potenzial haben, die Kinaseaktivität zu verändern, was sich möglicherweise auf die Rolle von PSKH1 in der Zelle auswirkt.
Darüber hinaus können Chemikalien, die die Genexpression und die zellulären Stressreaktionen beeinflussen, wie z. B. 5-Azacytidin und SB 203580, zu Veränderungen in der zellulären Umgebung führen, die indirekt die Aktivität von PSKH1 verstärken können. Inhibitoren wichtiger Signalwege, wie PD98059, LY294002, Rapamycin und SP600125, wirken auf MEK, PI3K, mTOR bzw. JNK. Diese Inhibitoren können einen zellulären Kontext schaffen, der kompensatorische Veränderungen der Kinaseaktivitäten erfordert, was PSKH1 betreffen könnte.
Siehe auch...
Artikel 61 von 11 von insgesamt 11
Anzeigen:
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
---|