Date published: 2025-9-11

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PRPS1L1 Inhibitoren

Gängige PRPS1L1 Inhibitors sind unter underem Methotrexate CAS 59-05-2, Fluorouracil CAS 51-21-8, 6-Mercaptopurine CAS 50-44-2, Mycophenolate mofetil CAS 128794-94-5 und Ribavirin CAS 36791-04-5.

PRPS1L1-Inhibitoren sind eine spezielle Klasse chemischer Verbindungen, die spezifisch auf die Aktivität der Phosphoribosylpyrophosphat-Synthetase 1-like 1 (PRPS1L1) abzielen und diese hemmen. PRPS1L1 ist ein Enzym, das an der Synthese von Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP) beteiligt ist, einem entscheidenden Molekül im Nukleotidbiosyntheseweg. Dieses Enzym katalysiert die Umwandlung von Ribose-5-phosphat und ATP in PRPP und AMP, ein entscheidender Schritt, der die notwendigen Bausteine für die Synthese von Purin- und Pyrimidinnukleotiden liefert. PRPS1L1 ist besonders bemerkenswert für seine gewebespezifische Expression, die häufig in Hoden und bestimmten Arten von Netzhautzellen zu finden ist, was auf eine spezialisierte Rolle im Nukleotidstoffwechsel in diesen Geweben hindeutet. Chemisch sind PRPS1L1-Inhibitoren so konzipiert, dass sie mit dem aktiven Zentrum des Enzyms oder seinen allosterischen regulatorischen Regionen interagieren. Diese Verbindungen können die natürlichen Substrate oder Übergangszustände der enzymatischen Reaktion imitieren und dadurch mit Ribose-5-phosphat oder ATP um die Bindung an PRPS1L1 konkurrieren. Zu den strukturellen Merkmalen dieser Inhibitoren gehören häufig Phosphatgruppen oder Analoga, die starke Wechselwirkungen mit den Bindungsstellen des Enzyms eingehen können. Darüber hinaus können einige Inhibitoren Nukleosid-Anteile oder andere heterocyclische Strukturen enthalten, die die Spezifität und Affinität erhöhen. Fortgeschrittene Techniken wie Röntgenkristallographie und molekulare Docking-Studien werden eingesetzt, um die Bindungswechselwirkungen auf atomarer Ebene zu verstehen. Durch die Untersuchung der Struktur-Aktivitäts-Beziehungen dieser Inhibitoren versuchen Forscher, ihre chemischen Eigenschaften zu verfeinern, um eine optimale Hemmung der PRPS1L1-Aktivität zu erreichen und so Erkenntnisse über die Funktion des Enzyms und seine Rolle in zellulären Nukleotidpools zu gewinnen.

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