Date published: 2025-9-12

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Phosphorylierung

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von Phosphorylierungsverbindungen für verschiedene Anwendungen an. Phosphorylierungsverbindungen sind für die Untersuchung zellulärer Signal- und Regulationsmechanismen von wesentlicher Bedeutung, da sie die Anlagerung von Phosphatgruppen an Proteine, Lipide und andere Moleküle beinhalten. Diese posttranslationale Modifikation ist ein entscheidender Kontrollpunkt für viele zelluläre Prozesse, einschließlich Zellwachstum, Differenzierung, Stoffwechsel und Apoptose. Forscher nutzen Phosphorylierungsverbindungen, um die Aktivität von Kinasen und Phosphatasen zu untersuchen, Signaltransduktionswege zu verstehen und die Auswirkungen der Phosphorylierung auf die Proteinfunktion und -interaktion zu erforschen. Diese Verbindungen werden auch in Hochdurchsatz-Screening-Assays eingesetzt, um potenzielle Modulatoren der Kinaseaktivität zu identifizieren und so zur Entwicklung neuer Forschungsinstrumente und -mittel beizutragen. Phosphorylierungsverbindungen sind von entscheidender Bedeutung für die Untersuchung der molekularen Grundlagen verschiedener Krankheiten, darunter Krebs, neurodegenerative Erkrankungen und Stoffwechselsyndrome, bei denen die Dysregulation von Phosphorylierungsvorgängen oft eine Schlüsselrolle spielt. Durch das Angebot einer umfassenden Auswahl an hochwertigen Phosphorylierungsverbindungen unterstützt Santa Cruz Biotechnology die fortschrittliche Forschung in den Bereichen Molekularbiologie, Biochemie und Zellbiologie. Diese Produkte ermöglichen präzise und reproduzierbare Experimente, die unser Verständnis von zellulären Signalnetzwerken und die Entwicklung neuer wissenschaftlicher Strategien vorantreiben. Klicken Sie auf den Produktnamen, um detaillierte Informationen über unsere verfügbaren Phosphorylierungsverbindungen zu erhalten.

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eNOS (Thr 495)

sc-24523
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung von NOS3 (Thr 495) spielt eine entscheidende Rolle für die Endothelfunktion und die Stickstoffmonoxidproduktion. Diese Modifikation wird durch spezifische Kinasen vermittelt, die Konformationsänderungen herbeiführen, die die enzymatische Aktivität von NOS3 erhöhen. Die Phosphorylierung an Thr 495 ist wesentlich für die Stabilisierung des Enzyms und die Förderung seiner Interaktion mit Calmodulin, wodurch die Umwandlung von L-Arginin in Stickstoffmonoxid erleichtert wird. Dieser Prozess ist ein wesentlicher Bestandteil der vaskulären Signalübertragung und Homöostase und beeinflusst verschiedene physiologische Reaktionen.

Op18 (Ser 63)

sc-24524
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung von Op18 (Ser 63) ist ein zentraler Regulationsmechanismus, der Proteininteraktionen und Signalwege beeinflusst. Diese Veränderung erfolgt durch die Wirkung spezifischer Kinasen und führt zu Konformationsänderungen, die die Substrataffinität und enzymatische Effizienz erhöhen. Die Phosphorylierung an Ser 63 ist von entscheidender Bedeutung für die Modulation der Proteinstabilität und die Förderung von Interaktionen mit nachgeschalteten Effektoren, wodurch zelluläre Reaktionen und Signaltransduktionskaskaden beeinflusst werden. Ihre Rolle bei der Feinabstimmung der molekularen Dynamik ist wesentlich für die Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase.

WT (Ser 393)

sc-24525
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die WT-Phosphorylierung (Ser 393) spielt eine entscheidende Rolle bei der Modulation der Proteinfunktion und der zellulären Signalübertragung. Diese posttranslationale Modifikation wird durch gezielte Kinasen erleichtert, die eine Phosphatgruppe einführen, die die Konformation und Ladung des Proteins verändert. Solche Veränderungen können die Wechselwirkungen mit anderen Biomolekülen verstärken oder hemmen und so Wege wie Zellwachstum und -differenzierung beeinflussen. Die Kinetik dieses Phosphorylierungsvorgangs ist für eine präzise Regulierung von entscheidender Bedeutung und wirkt sich auf das gesamte Zellverhalten und die Reaktion auf Stimuli aus.

WT (Ser 363)

sc-24526
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die WT-Phosphorylierung (Ser 363) ist ein zentraler Mechanismus der Zellregulierung, der die Dynamik von Proteinen und Interaktionsnetzwerken beeinflusst. Diese Veränderung erfolgt durch eine spezifische Kinaseaktivität, die eine Phosphatgruppe hinzufügt, was zu Konformationsverschiebungen führt, die Proteinkomplexe entweder stabilisieren oder destabilisieren können. Die Reaktionskinetik ist fein abgestimmt und ermöglicht eine schnelle Reaktion auf zelluläre Signale, wodurch Stoffwechsel- und Stressreaktionswege beeinflusst werden. Seine einzigartige Fähigkeit, elektrostatische Wechselwirkungen zu modulieren, stärkt seine Rolle bei der Signaltransduktion weiter.

Adducin (Ser 662)

sc-24527
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung von Adducin (Ser 662) spielt eine entscheidende Rolle bei der Organisation des Zytoskeletts und der Zelladhäsion. Diese Veränderung wird durch spezifische Kinasen vermittelt, die eine Phosphatgruppe einführen und so die Konformation des Proteins und die Interaktion mit Aktinfilamenten verändern. Die Phosphorylierung erhöht die Bindungsaffinität von Adducin zu anderen Proteinen des Zytoskeletts und erleichtert den Aufbau membranassoziierter Strukturen. Darüber hinaus wird die Kinetik dieser Reaktion genau reguliert, was eine präzise Kontrolle der zellulären Architektur und Motilität ermöglicht.

Na+/K+-ATPase α (Ser 943)

sc-24529
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung der Na+/K+-ATPase α (Ser 943) ist ein zentraler Regulationsmechanismus für den Ionentransport und die zelluläre Homöostase. Diese Veränderung erfolgt durch die Wirkung spezifischer Kinasen und führt zu einer Konformationsänderung, die die Affinität des Enzyms für ATP erhöht und seine Interaktion mit Natrium- und Kaliumionen verändert. Der Phosphorylierungszustand beeinflusst die Aktivität und Stabilität des Enzyms und wirkt sich auf die Kinetik des Ionenaustauschs durch die Membran aus, der für die Aufrechterhaltung der elektrochemischen Gradienten in den Zellen unerlässlich ist.

B-Myc (Ser 68)

sc-24533
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung von B-Myc (Ser 68) spielt eine entscheidende Rolle bei der Modulation der Transkriptionsaktivität und der zellulären Signalwege. Diese posttranslationale Modifikation wird durch spezifische Kinasen erleichtert und führt zu einer veränderten Proteinkonformation, die seine Bindungsaffinität an Ziel-DNA-Sequenzen erhöht. Der Phosphorylierungszustand von B-Myc beeinflusst seine Interaktion mit Kofaktoren und anderen regulatorischen Proteinen und wirkt sich dadurch auf die Dynamik der Genexpression und die Reaktion der Zelle auf Umweltreize aus.

Bcl-2 (Ser 87)

sc-24534
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung von Bcl-2 (Ser 87) ist ein entscheidender Regulationsmechanismus, der die apoptotischen Wege beeinflusst. Diese Veränderung erfolgt durch die Wirkung spezifischer Kinasen und führt zu Konformationsänderungen, die die Interaktion von Bcl-2 mit pro-apoptotischen Proteinen beeinflussen. Der Phosphorylierungszustand an Ser 87 moduliert die Stabilität des Proteins und seine Fähigkeit, BH3-only-Proteine zu sequestrieren, wodurch das Gleichgewicht zwischen Zellüberleben und Apoptose als Reaktion auf verschiedene zelluläre Signale fein abgestimmt wird.

Bcl-2 (Thr 56)

sc-24535
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung von Bcl-2 (Thr 56) spielt eine entscheidende Rolle bei der Modulation zellulärer Reaktionen auf Stress. Dieses spezifische Phosphorylierungsereignis wird durch verschiedene Kinasen vermittelt und führt zu Veränderungen in der Tertiärstruktur des Proteins. Diese Veränderungen erhöhen die Affinität von Bcl-2 für bestimmte Bindungspartner und wirken sich auf seine regulierende Funktion für die Integrität der mitochondrialen Membran aus. Die Modifikation Thr 56 ist ein wesentlicher Bestandteil des dynamischen Zusammenspiels zwischen Überlebenssignalen und apoptotischen Auslösern und beeinflusst die Entscheidungen über das Zellschicksal.

CD45 (Ser 940)

sc-24537
0.5 mg/0.1 ml
$95.00
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Die Phosphorylierung von CD45 (Ser 940) ist ein zentraler Regulationsmechanismus bei der Signalübertragung durch Immunzellen. Diese Veränderung erfolgt durch die Wirkung spezifischer Kinasen und führt zu Konformationsänderungen, die die Phosphataseaktivität von CD45 verstärken. Die Phosphorylierung an Ser 940 beeinflusst die Interaktion mit verschiedenen Signalmolekülen und moduliert nachgeschaltete Signalwege wie die Aktivierung und Differenzierung von T-Zellen. Dieser dynamische Prozess ist für die Aufrechterhaltung der Immunhomöostase und die Reaktion auf äußere Reize von wesentlicher Bedeutung.