PCMTD1 Inhibitoren

Gängige PCMTD1 Inhibitors sind unter underem Adenosine CAS 58-61-7, Ademetionine CAS 29908-03-0, Mecobalamin CAS 13422-55-4, 5-Azacytidine CAS 320-67-2 und 5-Aza-2′-Deoxycytidine CAS 2353-33-5.

PCMTD1 steht für "Protein-L-Isoaspartate (D-Aspartate) O-Methyltransferase Domain Containing 1" und ist ein Enzym, das zu einer größeren Familie von Proteinen gehört, die für ihre Rolle bei der Proteinreparatur bekannt sind. Die Hauptfunktion der Enzyme dieser Gruppe besteht darin, anormale L-Isoaspartyl- und D-Aspartylreste in Proteinen zu erkennen und deren Methylierung zu katalysieren, ein Prozess, der für die Aufrechterhaltung und Reparatur geschädigter Proteine von entscheidender Bedeutung ist. Wenn Proteine altern oder Stress ausgesetzt sind, können Aspartyl- und Asparaginylreste spontan isomerisieren oder deamidieren, um Isoaspartat- oder Succinimid-Zwischenprodukte zu bilden, was zu einer veränderten Proteinstruktur und -funktion führen kann. Das Vorhandensein von PCMTD1 deutet darauf hin, dass dieses Enzym eine ähnliche Reparaturfunktion ausübt, indem es diese abweichenden Formen durch eine Methylierungsreaktion wieder in ihre normalen L-Aspartyl- und L-Asparaginylreste umwandelt. Dieser Vorgang ist von entscheidender Bedeutung, da er dazu beiträgt, die ordnungsgemäße Struktur und Funktion gealterter oder geschädigter Proteine wiederherzustellen, und damit zur Stabilität des Proteoms beiträgt.

Die Domänenstruktur von PCMTD1 ähnelt wahrscheinlich der anderer Protein-L-Isoaspartat (D-Aspartat) O-Methyltransferasen, mit einer katalytischen Domäne, die S-Adenosyl-L-Methionin (AdoMet) als Methylspender bindet. Die genauen Expressionsmuster, Substratspezifitäten und biologischen Funktionen von PCMTD1 können jedoch variieren und sind nicht so gut charakterisiert wie die des prototypischen Proteinreparaturenzyms PCMT1. Das Verständnis der Aktivität und Regulierung von PCMTD1 ist wichtig, da eine abweichende Proteinmethylierung mit der Ätiologie bestimmter altersbedingter Krankheiten in Verbindung gebracht wurde.