Mucin 1 (MUC1) ist ein transmembranes Glykoprotein, das umfangreich glykosyliert ist und eine entscheidende Rolle bei der Schutzfunktion von Schleimhautoberflächen gegen Krankheitserreger und mechanische Schäden spielt. Seine Struktur besteht aus einer großen extrazellulären Domäne mit zahlreichen Tandemwiederholungen, die reich an Serin-, Threonin- und Prolinresten sind, welche Stellen für O-verknüpfte Glykosylierung darstellen. Diese Tandemwiederholungen tragen zur Bildung einer dichten Glykoproteinschicht auf den Oberflächen von Epithelzellen bei. Das Molekül besitzt auch eine transmembrane Domäne und einen zytoplasmatischen Schwanz, der in mehrere Signaltransduktionswege involviert ist.
Mucin 1-Inhibitoren sind Verbindungen, die speziell darauf ausgelegt sind, die Aktivität oder Expression von MUC1 zu modulieren. Angesichts der umfangreichen posttranslationalen Modifikationen und der einzigartigen Struktur von MUC1 könnten diese Inhibitoren verschiedene Mechanismen anwenden. Einige könnten in den Glykosylierungsprozess von MUC1 eingreifen und dadurch seine Stabilität und Funktion auf der Zelloberfläche beeinflussen. Andere könnten die Interaktionen von MUC1 mit seinen Bindungspartnern ins Visier nehmen oder die Signaltransduktionswege beeinflussen, die mit seinem zytoplasmatischen Schwanz verbunden sind. Durch die Modulation der Funktion oder Expression von MUC1 können diese Inhibitoren verschiedene physiologische Prozesse beeinflussen, wie z.B. Zelladhäsion, Signalgebung und den Schutz von Schleimhautoberflächen.
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