MMP-9-Inhibitoren gehören zu einer Klasse chemischer Verbindungen, die eine ausgeprägte Fähigkeit zur Modulation der Aktivität von Matrix-Metalloproteinase-9 aufweisen, einem Enzym, das eine entscheidende Rolle beim Abbau von Komponenten der extrazellulären Matrix spielt. Diese Inhibitoren sind so konzipiert, dass sie spezifisch auf das aktive Zentrum von MMP-9 abzielen und daran binden, wodurch dessen proteolytische Aktivität gehemmt wird. MMP-9, auch bekannt als Gelatinase B, ist Teil einer größeren Familie von zinkabhängigen Endopeptidasen, die eine bedeutende Rolle bei der Gewebeumformung, Wundheilung und Zellmigration spielen. Die genaue Regulierung der MMP-9-Aktivität ist für die Aufrechterhaltung der Gewebeintegrität und Homöostase von entscheidender Bedeutung.
Strukturell sind MMP-9-Inhibitoren sorgfältig entwickelte Verbindungen, die eine hohe Affinität für das aktive Zentrum des MMP-9-Enzyms besitzen. Diese Inhibitoren besitzen in der Regel spezifische Bindungsmotive, die die Interaktion mit dem katalytischen Zinkion des Enzyms erleichtern und dadurch dessen Fähigkeit, Substrate wie Kollagen, Gelatine und Elastin zu spalten, behindern.
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