MGC14376-Inhibitoren wie Staurosporin und Selumetinib stören die Kinase-Aktivitäten, die für zahlreiche Signalwege von zentraler Bedeutung sind, und verändern dadurch möglicherweise den Phosphorylierungszustand und die Aktivität von Proteinen wie MGC14376. Verbindungen wie Wortmannin und 5-Azacytidin können die intrazelluläre Signalübertragung bzw. die Genexpressionsmuster verändern, wodurch die zellulären Spiegel oder die Aktivität eines Proteins wie MGC14376 angepasst werden können, wenn es an diesen Signalwegen beteiligt ist.
Histon-Deacetylase-Inhibitoren wie Trichostatin A lösen einen Chromatin-Umbau aus und können so Genexpressionsprofile verschieben und die Synthese einer Vielzahl von Proteinen beeinflussen. Chloroquin und Thapsigargin greifen in die Funktion zellulärer Organellen ein, insbesondere der Lysosomen und des endoplasmatischen Retikulums, was sich auf Proteine auswirken könnte, die mit diesen Strukturen assoziiert oder von ihren Funktionen abhängig sind. Die Palette dieser Inhibitoren spiegelt die vielfältigen biologischen Prozesse wider, die moduliert werden können, um die Aktivität eines Proteins indirekt zu beeinflussen. Sie wirken durch Mechanismen wie die Veränderung der posttranslationalen Modifikation von Proteinen, die Veränderung der Stabilität und Faltung von Proteinen, die Modulation der Genexpression und die Beeinflussung des Transports und der Lokalisierung von Proteinen.
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