Chemische Aktivatoren von LOC391356 nutzen verschiedene zelluläre Mechanismen, um die Aktivität dieses Proteins zu modulieren. Der Kalziumionophor A23187 beispielsweise erhöht direkt die intrazelluläre Kalziumkonzentration, wodurch kalziumabhängige Proteinkinasen aktiviert werden, die in der Lage sind, LOC391356 zu phosphorylieren, was zu dessen Aktivierung führt. Ionomycin ist ein weiterer Kalziumionophor, der die intrazelluläre Kalziumkonzentration erhöht und dadurch Kalzium/Calmodulin-abhängige Proteinkinasen (CaMKs) aktiviert, die ebenfalls LOC391356 für die Phosphorylierung anvisieren können. Thapsigargin hemmt die Ca2+-ATPase des sarko-endoplasmatischen Retikulums (SERCA), was zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziumspiegels führt, der ähnliche kalziumabhängige Kinasen zur Phosphorylierung und Aktivierung von LOC391356 aktivieren kann.
Außerdem aktiviert Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) die Proteinkinase C (PKC), die LOC391356 phosphorylieren kann. Forskolin erhöht den cAMP-Spiegel, was zur Aktivierung der PKA (cAMP-abhängige Proteinkinase) führt, die LOC391356 phosphorylieren kann. Dibutyryl-cAMP (db-cAMP) ist ein cAMP-Analogon, das die PKA aktiviert, die ihrerseits LOC391356 phosphorylieren kann. Jasplakinolid aktiviert die RhoA-assoziierte Kinase (ROCK), die möglicherweise nachgeschaltete Kinasen aktiviert, die LOC391356 phosphorylieren. Okadainsäure und Calyculin A sind Inhibitoren der Proteinphosphatasen 1 und 2A, die zu einer erhöhten Phosphorylierung von Proteinen wie LOC391356 führen, indem sie deren Dephosphorylierung verhindern. Anisomycin aktiviert MAP-Kinase-Wege, die zur Phosphorylierung von LOC391356 führen können. Epigallocatechingallat (EGCG) schließlich hemmt Phosphodiesterasen, erhöht den cAMP-Spiegel und aktiviert die PKA, die LOC391356 für die Phosphorylierung anvisieren kann. Jede dieser Chemikalien greift in verschiedene molekulare Pfade ein, um den Phosphorylierungszustand und die daraus folgende Aktivierung von LOC391356 zu beeinflussen.
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