LOC145814 Aktivatoren

Gängige LOC145814 Activators sind unter underem A23187 CAS 52665-69-7, PMA CAS 16561-29-8, Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1 und Okadaic Acid CAS 78111-17-8.

Chemische Aktivatoren von LOC145814 nutzen verschiedene intrazelluläre Signalwege, um die Aktivität dieses Proteins zu verändern. Der Kalziumionophor A23187 und Ionomycin erhöhen den intrazellulären Kalziumspiegel; dieser Anstieg der Kalziumkonzentration kann kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die ihrerseits LOC145814 phosphorylieren. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) und 1,2-Dioctanoyl-sn-Glycerin imitieren Diacylglycerin, einen physiologischen Aktivator der Proteinkinase C (PKC). Nach der Aktivierung phosphoryliert PKC eine Reihe von Substratproteinen, darunter auch LOC145814. Diese Phosphorylierung kann die Funktion des Proteins verändern, was zu seiner Aktivierung führt. In ähnlicher Weise steigert Forskolin das intrazelluläre zyklische AMP (cAMP) durch Stimulierung der Adenylylzyklase, die wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert. Die PKA steuert dann Proteine wie LOC145814 zur Phosphorylierung an und beeinflusst so deren Aktivität.

Zusätzlich zu diesen direkten Aktivatoren verändern einige Chemikalien den Phosphorylierungszustand von LOC145814, indem sie Phosphatasen hemmen, die das Protein sonst dephosphorylieren und deaktivieren würden. Okadainsäure und Calyculin A sind starke Inhibitoren der Proteinphosphatasen 1 und 2A, was zu einer anhaltenden Phosphorylierung und damit zur Aktivität von LOC145814 führt. Thapsigargin stört die Kalziumhomöostase durch Hemmung der sarkoplasmatischen/endoplasmatischen Retikulum-Ca2+-ATPase (SERCA), was zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziums führt, der kalziumabhängige Kinasen aktivieren kann, die in der Lage sind, LOC145814 zu phosphorylieren. Ouabain erhöht indirekt das intrazelluläre Kalzium durch Hemmung der Na+/K+-ATPase, was zur Aktivierung von LOC145814 über kalziumabhängige Kinasen führen kann. Anisomycin aktiviert stressaktivierte Proteinkinasen, die LOC145814 phosphorylieren könnten. Bisindolylmaleimid I ist zwar in erster Linie ein PKC-Inhibitor, kann aber auch andere Kinasewege beeinflussen, die zur Aktivierung von LOC145814 führen könnten. Schließlich verhindert IBMX den Abbau von cAMP durch Hemmung der Phosphodiesterasen, was zu einer anhaltenden PKA-Aktivität und einer anschließenden Phosphorylierung von Zielproteinen wie LOC145814 führt.