Zu den chemischen Aktivatoren von KIAA1644 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die zelluläre Signalwege beeinflussen und zur Aktivierung dieses Proteins führen. Forskolin zum Beispiel stimuliert direkt die Adenylatzyklase, die die Umwandlung von ATP in zyklisches AMP (cAMP) katalysiert. Der Anstieg des cAMP-Spiegels löst die Aktivierung der Proteinkinase A (PKA) aus, einer Kinase, die KIAA1644 durch Veränderung seiner Konformation und Funktion phosphorylieren und damit aktivieren kann. In ähnlicher Weise umgeht Dibutyryl-cAMP, ein cAMP-Analogon, die Zelloberflächenrezeptoren und erhöht direkt das intrazelluläre cAMP, was ebenfalls die PKA aktiviert und die Aktivierung von KIAA1644 fördert. Ionomycin, ein Kalziumionophor, erhöht die intrazelluläre Konzentration von Kalziumionen und aktiviert dadurch kalziumabhängige Proteinkinasen, die KIAA1644 phosphorylieren können.
Darüber hinaus ahmt Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) Diacylglycerin (DAG) nach und aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die Zielproteine wie KIAA1644 phosphoryliert. Calyculin A und Okadasäure, beides Phosphataseinhibitoren, verhindern die Dephosphorylierung von Proteinen, was zu einem Nettoanstieg der phosphorylierten Proteine, einschließlich KIAA1644, führt und damit dessen aktiven Zustand aufrechterhält. Der epidermale Wachstumsfaktor (EGF) aktiviert seinen Rezeptor und setzt eine Kaskade über den MAPK/ERK-Weg in Gang, die zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von KIAA1644 führt. In ähnlicher Weise aktiviert Anisomycin stressaktivierte Proteinkinasen wie JNK, von denen bekannt ist, dass sie Proteine wie KIAA1644 während der zellulären Stressreaktion phosphorylieren und aktivieren. Insulin setzt über seinen Rezeptor eine Kette von Ereignissen in Gang, die den PI3K/AKT-Signalweg aktivieren, einen entscheidenden Signalweg für das Überleben und den Stoffwechsel der Zellen, der in der Folge die Aktivierung mehrerer Proteine, darunter KIAA1644, fördert. Wasserstoffperoxid dient als reaktive Sauerstoffspezies, die intrazelluläre Kinasen aktivieren kann, was die Aktivierung von KIAA1644 als Reaktion auf oxidative Signale impliziert. Thapsigargin stört die Kalziumhomöostase, indem es die SERCA-Pumpe hemmt, die zytosolische Kalziumkonzentration ansteigen lässt und kalziumabhängige Kinasen aktiviert, die KIAA1644 phosphorylieren können. Isoproterenol schließlich, ein beta-adrenerger Agonist, erhöht cAMP, das wiederum PKA aktiviert, was letztlich zur Aktivierung von KIAA1644 durch Phosphorylierungsvorgänge führt.
Artikel 121 von 11 von insgesamt 11
Anzeigen:
Produkt | CAS # | Katalog # | Menge | Preis | Referenzen | Bewertung |
---|