Die Klasse der Hühnerei-Lysozym-Inhibitoren umfasst im Rahmen der indirekten Hemmung eine Reihe von Verbindungen, die in erster Linie auf die strukturelle Integrität und die enzymatische Aktivität des Proteins abzielen. Hühnerei-Lysozym wirkt durch Interaktion mit spezifischen Bestandteilen der bakteriellen Zellwände, und seine Aktivität ist eng mit seiner dreidimensionalen Struktur verbunden. Chelatbildner wie EDTA und EGTA können HEL indirekt beeinflussen, indem sie an Metallionen binden, die für die Aufrechterhaltung der strukturellen Integrität und der katalytischen Effizienz des Enzyms von entscheidender Bedeutung sind. Natriumazid, das für seine breite hemmende Wirkung auf enzymatische Aktivitäten bekannt ist, kann sich möglicherweise auch auf die HEL-Funktion auswirken.
Darüber hinaus stören Denaturierungsmittel wie Harnstoff, Guanidinhydrochlorid und SDS die Proteinstruktur, was zu einem Verlust der enzymatischen Aktivität führen kann. Diese Störung ist für HEL von entscheidender Bedeutung, da seine Aktivität auf der Aufrechterhaltung einer spezifischen Struktur beruht, um mit Peptidoglycansubstraten zu interagieren. Reduktionsmittel wie DTT und β-Mercaptoethanol, die auf Disulfidbindungen abzielen, können auch die strukturelle Integrität von HEL verändern. Diese Veränderung könnte zu einer Verringerung seiner katalytischen Effizienz führen. Alkylierungsmittel wie Iodoacetamid und N-Ethylmaleimid, die Cysteinreste bzw. Thiolgruppen modifizieren, können ebenfalls zu strukturellen und funktionellen Veränderungen in HEL beitragen. Tenside wie Triton X-100 und SDS, die für ihre proteinlösenden Eigenschaften bekannt sind, können die Struktur von HEL und seine Interaktion mit Substraten stören. Phenylmethylsulfonylfluorid ist zwar ein Serinprotease-Inhibitor, könnte aber aufgrund seiner breiten Wirkung auf enzymatische Funktionen indirekt die HEL-Aktivität beeinflussen.
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