Date published: 2025-9-13

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GalNAc-T12 Inhibitoren

Gängige GalNAc-T12 Inhibitors sind unter underem Retinoic Acid, all trans CAS 302-79-4, Genistein CAS 446-72-0, Curcumin CAS 458-37-7, Methotrexate CAS 59-05-2 und Resveratrol CAS 501-36-0.

GalNAc-T12-Inhibitoren sind Verbindungen, die speziell auf das Enzym N-Acetylgalactosaminyltransferase 12 (GalNAc-T12) abzielen, ein Mitglied der GalNAc-T-Enzymfamilie. Diese Enzyme sind für den ersten Schritt der Mucin-Typ-O-Glykosylierung verantwortlich, bei dem N-Acetylgalactosamin (GalNAc) auf Serin- oder Threoninreste von Proteinen übertragen wird, was zur Bildung von Glykoproteinen führt. GalNAc-T12 spielt eine entscheidende Rolle bei der selektiven Katalyse dieses Glykosylierungsprozesses in bestimmten zellulären Kontexten. Das Enzym ist einzigartig in der GalNAc-T-Familie aufgrund seiner Expressionsmuster und Substratspezifität. Durch die Hemmung von GalNAc-T12 stören diese Verbindungen den normalen Prozess der O-Glykosylierung, was erhebliche Auswirkungen auf die Proteinstruktur, -stabilität und -funktion haben kann. Dies macht GalNAc-T12-Inhibitoren zu wichtigen Werkzeugen für die Erforschung der Biologie von Glykoproteinen, insbesondere im Zusammenhang mit dem Verständnis, wie Glykosylierung die Proteinfaltung, -lokalisierung und -interaktion in verschiedenen biologischen Systemen beeinflusst. Inhibitoren von GalNAc-T12 sind in der Regel so konzipiert, dass sie an das aktive Zentrum des Enzyms binden und es daran hindern, den Glykosylierungsprozess zu katalysieren. Eine solche Hemmung kann Einblicke in die umfassenderen Funktionen der Glykosylierung in verschiedenen biologischen Signalwegen geben und die spezifischen Rollen von GalNAc-T12 bei der Modulation des Proteinverhaltens aufzeigen. Darüber hinaus ermöglichen diese Inhibitoren die Zerlegung von Glykosylierungsnetzwerken und deren Auswirkungen auf die zelluläre Kommunikation und Signalübertragung. GalNAc-T12-Inhibitoren sind in der biochemischen Forschung wertvoll, um die komplexen Regulationsmechanismen der Proteinglykosylierung und ihre Folgen für die Zellbiologie aufzuklären. Durch die Modulation der Aktivität dieses Enzyms können Forscher untersuchen, wie spezifische Glykanstrukturen das Verhalten von Zellen und Organismen beeinflussen, und so tiefere Einblicke in die molekularen Grundlagen glykosylierungsabhängiger Prozesse gewinnen.

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