FTSJD2-Aktivatoren bestehen aus Chemikalien, die zelluläre Signalwege modulieren, was wiederum die Aktivität des Proteins FTSJD2 beeinflussen könnte. Sie wirken in der Regel, indem sie entweder Schlüsselenzyme in den Signalwegen, wie Adenylatzyklase oder Proteinkinase C, direkt aktivieren oder indem sie die intrazellulären Spiegel von Botenstoffen wie cAMP oder Kalzium-Ionen verändern. So aktiviert Forskolin beispielsweise direkt die Adenylatcyclase, was zu einem Anstieg von cAMP und einer anschließenden Aktivierung der cAMP-abhängigen Proteinkinase A (PKA) führt. Die PKA ist dafür bekannt, dass sie eine Vielzahl von Zellproteinen phosphoryliert und so deren Aktivität reguliert.
Darüber hinaus wirken Verbindungen wie IBMX und Natriumorthovanadat durch Hemmung des Abbaus von cAMP bzw. durch Hemmung von Phosphatasen, wodurch der Phosphorylierungsstatus von Proteinen in der Zelle aufrechterhalten wird. Der Anstieg der phosphorylierten Proteine kann zahlreiche Signalwege beeinflussen, was darauf hindeutet, dass diese Aktivatoren indirekt die Aktivität von FTSJD2 durch Phosphorylierung regulieren könnten. Anisomycin, das stressaktivierte Proteinkinasen aktiviert, und 5-Azacytidin, das die Genexpression epigenetisch moduliert, veranschaulichen die Bandbreite der Mechanismen, über die diese Aktivatoren ihren Einfluss auf zelluläre Proteine ausüben können.
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