Fliz1 Aktivatoren

Gängige Fliz1 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, Calyculin A CAS 101932-71-2 und Epoxomicin CAS 134381-21-8.

Zu den chemischen Aktivatoren von Fliz1 gehört eine Vielzahl von Verbindungen, die verschiedene zelluläre Signalwege beeinflussen, die zur Phosphorylierung und damit zur funktionellen Aktivierung des Proteins führen. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert direkt die Proteinkinase C (PKC), eine Kinase, die eine zentrale Rolle bei der zellulären Signalübertragung durch Phosphorylierung von Zielproteinen wie Fliz1 spielt. In ähnlicher Weise wirkt Forskolin, indem es den intrazellulären zyklischen AMP-Spiegel (cAMP) erhöht, der wiederum die Proteinkinase A (PKA) aktiviert, die ebenfalls Fliz1 für die Phosphorylierung ansteuern kann. Auf der anderen Seite der Phosphorylierungsregulation verhindern Inhibitoren von Proteinphosphatasen wie Okadainsäure und Calyculin A die Entfernung von Phosphatgruppen aus Proteinen, was zu einer anhaltenden Phosphorylierung und Aktivierung von Fliz1 führt. Ionomycin kann durch Erhöhung der intrazellulären Kalziumkonzentration kalziumabhängige Proteinkinasen aktivieren, die in der Lage sind, Fliz1 zu phosphorylieren. Anisomycin löst die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen wie JNK aus, die dann Fliz1 als Teil der zellulären Stressreaktion phosphorylieren könnten.

Neben diesen direkten Aktivatoren der Kinaseaktivität wirken sich andere Verbindungen indirekt auf die Fliz1-Phosphorylierung aus, indem sie die zellulären Signalnetzwerke stören. LY294002 kann durch Hemmung von PI3K zur Aktivierung alternativer Kinasen führen, die Fliz1 phosphorylieren können. Rapamycin, von dem bekannt ist, dass es den mTOR-Signalweg hemmt, kann auch andere Kinasewege aktivieren, die mit der Fliz1-Phosphorylierung konvergieren. Das Cytokinin 6-Benzylaminopurin kann innerhalb seiner Signalwege Kinasen aktivieren, die Fliz1 phosphorylieren, während Thapsigargin die Kalziumhomöostase durch Hemmung der SERCA-Pumpe stört, was möglicherweise zur Aktivierung von Kinasen führt, die Fliz1 phosphorylieren. Schließlich sorgt Dibutyryl-CAMP, ein cAMP-Analogon, für die Aktivierung von PKA, die dann Fliz1 zur Phosphorylierung ansteuert, was die Vielseitigkeit der zellulären Signalübertragung bei der Modulation der Proteinaktivität durch Phosphorylierung zeigt.