erasin Aktivatoren

Gängige erasin Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, IBMX CAS 28822-58-4, Rolipram CAS 61413-54-5, Fusicoccin CAS 20108-30-9 und Sodium Orthovanadate CAS 13721-39-6.

Chemische Aktivatoren von Erasin können die Aktivität des Proteins über verschiedene zelluläre Wege beeinflussen. So ist beispielsweise bekannt, dass Forskolin die Adenylatzyklase direkt aktiviert, was zu einem Anstieg des zyklischen AMP (cAMP) in der Zelle führt. Erhöhte cAMP-Werte können die Funktion von Erasin verbessern, indem sie seine Interaktion mit anderen Proteinen, die an Signalwegen beteiligt sind, fördern und dadurch Erasin aktivieren. In ähnlicher Weise wirkt IBMX auf die Erhöhung des cAMP-Spiegels, indem es die Phosphodiesterasen hemmt, die cAMP abbauen. Diese Hemmung sorgt dafür, dass cAMP in der Zellumgebung reichlich vorhanden bleibt, was indirekt die Aktivität von Erasin unterstützt. Ein weiterer Wirkstoff, Rolipram, zielt selektiv auf die Phosphodiesterase 4 ab, um den cAMP-Spiegel zu erhöhen, der ein wichtiger sekundärer Botenstoff in vielen Signalkaskaden ist, die Erasin aktivieren können.

Fusicoccin kann zur Aktivierung von Erasin beitragen, indem es die Interaktion zwischen 14-3-3-Proteinen und ihren Partnern stabilisiert und so möglicherweise die funktionelle Aktivität von Erasin durch verstärkte Assoziation mit Proteinen, die von 14-3-3 reguliert werden, erhöht. Chlorophyllin induziert die Bildung reaktiver Sauerstoffspezies und aktiviert zelluläre Wege, die zur Aktivierung von Erasin als Reaktion auf oxidativen Stress führen könnten. Natriumorthovanadat hemmt Tyrosinphosphatasen, was zu einer erhöhten Phosphorylierung innerhalb von Signalwegen führt, die die Funktion von Erasin verstärken können. Phorbol 12-Myristat 13-Acetat aktiviert die Proteinkinase C, die den Phosphorylierungsstatus von Proteinen in denselben Signalwegen wie Erasin erhöhen kann, was zu seiner Aktivierung führt. Okadainsäure, ein Inhibitor der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, kann indirekt zur Aktivierung von Erasin führen, indem er die Phosphorylierungswerte in der Zelle erhöht. Anisomycin löst die Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen aus, die ihrerseits Erasin aktivieren können. Thapsigargin und Tunicamycin induzieren beide ER-Stress, jeweils durch unterschiedliche Mechanismen, können aber letztlich zur Aktivierung von Erasin führen, wenn die Zelle auf Stress reagiert. Brefeldin A schließlich unterbricht den ER-Golgi-Transport und trägt so zum ER-Stress bei, der Erasin als Teil der Reaktion auf ungefaltete Proteine aktivieren kann.