Date published: 2025-10-10

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CYP3A Substraten

Santa Cruz Biotechnology bietet jetzt eine breite Palette von CYP3A-Substraten für den Einsatz in verschiedenen Anwendungen an. CYP3A-Substrate sind wichtige Hilfsmittel bei der Untersuchung der CYP3A-Enzymfamilie, zu der einige der wichtigsten Enzyme des Arzneimittelstoffwechsels gehören, insbesondere CYP3A4 und CYP3A5. Diese Enzyme sind für den oxidativen Stoffwechsel einer Vielzahl von Verbindungen verantwortlich, darunter körpereigene Stoffe wie Hormone und Fettsäuren, aber auch körperfremde Verbindungen wie Medikamente und Umweltgifte. In der wissenschaftlichen Forschung werden CYP3A-Substrate in großem Umfang verwendet, um zu untersuchen, wie diese Enzyme verschiedene Verbindungen verstoffwechseln, was für das Verständnis der Pharmakokinetik von Arzneimitteln und die Vorhersage potenzieller Wechselwirkungen zwischen Arzneimitteln entscheidend ist. Diese Substrate ermöglichen es den Forschern, die CYP3A-Aktivität zu messen, die Enzymkinetik zu bewerten und festzustellen, wie genetische Variationen der CYP3A-Enzyme die individuellen Reaktionen auf Arzneimittel beeinflussen können. Darüber hinaus werden CYP3A-Substrate in Hochdurchsatz-Screening-Assays eingesetzt, um neue Wirkstoffe zu entdecken und deren metabolische Stabilität und potenzielle Auswirkungen auf CYP3A-vermittelte Stoffwechselwege zu bewerten. Die Fähigkeit, die CYP3A-Aktivität genau zu überwachen, ist für den Fortschritt der Forschung in der Toxikologie und der personalisierten Medizin von entscheidender Bedeutung, da sie Aufschluss darüber gibt, wie Medikamente im Körper verarbeitet werden und wie sie möglicherweise mit anderen Substanzen interagieren. Detaillierte Informationen zu unseren verfügbaren CYP3A-Substraten erhalten Sie, wenn Sie auf den Produktnamen klicken.

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Mevinolinic acid, monoammonium salt

77550-67-5sc-221939
100 mg
$1980.00
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Das Monoammoniumsalz der Mevinolinsäure weist einzigartige Eigenschaften in seiner Interaktion mit CYP3A-Enzymen auf, vor allem durch seine strukturelle Konformation, die spezifische Bindungsstellen erleichtert. Das Vorhandensein der Ammoniumgruppe erhöht die Löslichkeit und fördert die Wasserstoffbrückenbindung, was sich auf die katalytische Effizienz des Enzyms auswirkt. Seine ausgeprägte molekulare Anordnung ermöglicht eine unterschiedliche Konformationsdynamik, die sich erheblich auf die Reaktionskinetik und die Stoffwechselwege auswirken und zu einer veränderten enzymatischen Aktivität führen kann.