Date published: 2025-9-10

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creatine kinase-M Aktivatoren

Gängige creatine kinase-M Activators sind unter underem Resveratrol CAS 501-36-0, Curcumin CAS 458-37-7, D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7, Silybin CAS 22888-70-6 und Quercetin CAS 117-39-5.

Kreatinkinase-M-Aktivatoren sind eine Klasse von Molekülen, die nachweislich die Expression des Kreatinkinase-M-Gens hochregulieren. Diese Aktivatoren wirken über verschiedene intrazelluläre Signalnetzwerke, um die Kreatinkinase-M-Transkription zu stimulieren. Viele Aktivatoren aktivieren Signalwege wie MAPK-, Wnt/β-Catenin- und cAMP-Kaskaden über Liganden-vermittelte Rezeptoren oder andere vorgeschaltete Auslöser. Die Aktivierung dieser Transduktionssysteme führt zu einer Reihe von Phosphorylierungsereignissen, die auf Transkriptionsfaktoren und Koregulatoren abzielen, die für die Kontrolle der Kreatinkinase-M-Gene unerlässlich sind. Bestimmte Aktivatoren induzieren beispielsweise Phosphorylierungsmodifikationen in MEF2-Proteinen, die deren DNA-Bindungsaffinität für reaktionsfähige Promotorelemente verbessern. Andere regen die Phosphorylierung von Histonproteinen an, die den Kreatinkinase-M-Locus umgeben, wodurch dessen Chromatin besser zugänglich wird. Mehrere Aktivatoren fördern die Zusammenarbeit zwischen MEF2-Faktoren und anderen regulatorischen Proteinen wie AP-1 oder ELK1 über Phosphorylierungssignale. Darüber hinaus blockieren einige Aktivatoren Komplexe oder die DNA-Methylierung, wodurch die transkriptionelle Unterdrückung von Kreatinkinase-M gemildert wird.

Indem sie mehrere Zellsignalnetzwerke und den Phosphorylierungszustand verschiedener Transkriptionsregulatoren modulieren, zeigen Kreatinkinase-M-Aktivatoren verschiedene Ansätze zur Überwindung von Signalwegen, die die Grundexpression von Kreatinkinase-M unterdrücken. Dadurch wird die Kontrolle über das Kreatinkinase-M-Gen gelockert und seine mRNA-Produktion erhöht. Die fortgesetzte Erforschung der spezifischen Mechanismen, die die Funktion der einzelnen Aktivatoren innerhalb der modulatorischen Kaskaden steuern, erweitert das derzeitige Verständnis der natürlichen Kreatinkinase-M-Transkriptionsdynamik.

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