Coronin-1B-Aktivatoren sind eine theoretische Klasse von Verbindungen, die direkt oder indirekt die Aktivität von Coronin 1B beeinflussen können, einem Protein, das eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Aktindynamik spielt. Es wurden keine direkten chemischen Aktivatoren von Coronin 1B identifiziert, so dass diese Klasse derzeit nur Verbindungen umfasst, die die Funktion von Coronin 1B indirekt beeinflussen können, indem sie allgemeine zelluläre Prozesse modulieren, die das Aktinzytoskelett betreffen. Zu den hier identifizierten Verbindungen gehören solche, die die Aktinpolymerisation beeinflussen, wie Jasplakinolid, Cytochalasin D, Phalloidin, Latrunculin A und Swinholide A; solche, die den Arp2/3-Komplex hemmen, wie CK-666 und CK-869; diejenigen, die die an der Aktinpolymerisation beteiligten Forminproteine hemmen, wie SMIFH2, und diejenigen, die die Aktivität der an der Aktin-Myosin-Interaktion beteiligten Proteine modulieren, wie Y-27632, Blebbistatin, ML-7 und H-1152P.
Durch die Modulation der Aktindynamik können diese Verbindungen indirekt die Aktivität von Coronin 1B beeinflussen, von dem bekannt ist, dass es die durch den Arp2/3-Komplex vermittelte Aktinpolymerisation und andere aktinbezogene Prozesse reguliert. Jasplakinolid beispielsweise verstärkt die Aktinpolymerisation und wirkt sich somit indirekt auf Coronin 1B aus, indem es die Aktindynamik verändert, an der Coronin 1B beteiligt ist. In ähnlicher Weise können CK-666 und CK-869 die Aktivität von Coronin 1B indirekt beeinflussen, indem sie den Arp2/3-Komplex hemmen, der bekanntermaßen von Coronin 1B reguliert wird. Verbindungen wie Y-27632, Blebbistatin, ML-7 und H-1152P modulieren die Aktin-Myosin-Interaktion, die ein Schlüsselprozess bei der Regulierung des Aktin-Zytoskeletts ist. Indem sie diese Wechselwirkung beeinflussen, können diese Verbindungen indirekt die Funktion von Coronin 1B beeinflussen, das an der Dynamik des Aktinzytoskeletts beteiligt ist.
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