CESK1 Aktivatoren

Gängige CESK1 Activators sind unter underem Geldanamycin CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Radicicol CAS 12772-57-5, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 und Colchicine CAS 64-86-8.

CESK1, auch bekannt als C-terminale homologe Src-Kinase-Kinase, ist eine Nicht-Rezeptor-Tyrosinkinase, die vom Gen CSK homologe Kinase (CHEK) kodiert wird. Dieses Protein gehört zur Familie der C-terminalen Src-Kinasen (CSK) und spielt eine wichtige Rolle bei der negativen Regulierung von Kinasen der Src-Familie (SFKs), die an verschiedenen zellulären Prozessen wie Proliferation, Differenzierung und Überleben beteiligt sind.CESK1 weist strukturelle Ähnlichkeiten mit CSK auf, einschließlich der SH3-, SH2- und Kinasedomänen, die für seine Funktion entscheidend sind. Die SH3- und SH2-Domänen sind für Protein-Protein-Wechselwirkungen verantwortlich, während die Kinase-Domäne die Phosphorylierung von Zielproteinen, in der Regel an Tyrosinresten, vermittelt. CESK1 ist jedoch insofern einzigartig, als es im Vergleich zu CSK eine längere C-terminale Region enthält, die dem Protein möglicherweise andere regulatorische Eigenschaften verleiht.

Die Hauptfunktion von CESK1 ist die Phosphorylierung des C-terminalen hemmenden Tyrosinrests an SFKs. Diese Phosphorylierung führt zu einer Konformationsänderung der SFKs und damit zu deren Inaktivierung. Durch die Kontrolle der Aktivität der SFKs beeinflusst CESK1 indirekt zahlreiche Signalwege, die die Zellfunktionen steuern. Eine Dysregulation der SFK-Aktivität kann zur Entstehung von Krebs beitragen, und daher ist CESK1 durch die Modulation dieser Kinasen an der Unterdrückung der onkogenen Signalübertragung beteiligt. Die Aktivität von CESK1 selbst wird durch verschiedene Mechanismen reguliert, darunter seine eigene Phosphorylierung und Protein-Protein-Wechselwirkungen, die seine Lokalisierung und Funktion innerhalb der Zelle modulieren.