Forskolin und IBMX erhöhen den intrazellulären cAMP-Spiegel, der wiederum PKA aktiviert. Dieses Enzym spielt eine zentrale Rolle bei der Phosphorylierung von Proteinen, ein Prozess, der den Funktionszustand von CDYL2 verändern kann. Auf einer anderen Ebene wirkt PMA auf die Proteinkinase C (PKC) ein, die eine Vielzahl von Proteinen, darunter möglicherweise auch CDYL2, phosphoryliert und so dessen Aktivität moduliert. LY294002 und die MEK-Inhibitoren PD98059 und U0126 beeinflussen die PI3K/AKT- und MAPK/ERK-Signalwege. Diese Wege sind für die Regulierung der Proteinphosphorylierung in der Zelle von entscheidender Bedeutung. Eine solche Regulierung kann zu Veränderungen der CDYL2-Aktivität führen. SB203580 und SP600125 beeinflussen durch die Hemmung von p38 MAPK bzw. JNK die nachgeschaltete Proteinphosphorylierung und können so den Aktivitätszustand von CDYL2 beeinflussen.
KN-93 zielt auf CaMKII ab, eine Kinase, die auf Kalziumsignale innerhalb der Zelle reagiert und die Phosphorylierung von Proteinen reguliert, was sich möglicherweise auf die Aktivität von CDYL2 auswirkt. Über einen anderen Mechanismus sorgt Okadainsäure dafür, dass Proteine phosphoryliert bleiben, indem sie die Phosphatasen PP1 und PP2A hemmt, was zur Aktivierung von CDYL2 führen kann. Anisomycin stimuliert stressaktivierte Proteinkinasen, was indirekt zur Phosphorylierung und damit zur Aktivierung von CDYL2 führen kann. Trichostatin A verfolgt einen epigenetischen Ansatz, indem es die Genexpressionsmuster durch Hemmung der Histondeacetylase verändert, was sich auf die Proteinzusammensetzung der Zelle, einschließlich der von CDYL2, auswirken kann.
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