cathepsin B Inhibitoren

Gängige cathepsin B Inhibitors sind unter underem S-Nitrosoglutathione (GSNO) CAS 57564-91-7, Cathepsin inhibitor peptide, Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5, ALLM (Calpain Inhibitor) CAS 136632-32-1 und E-64-d CAS 88321-09-9.

Cathepsin B ist eine lysosomale Cysteinprotease, die eine wichtige Rolle beim Proteinabbau in Zellen spielt. Lysosomen sind membranumschlossene Organellen, die mit hydrolytischen Enzymen gefüllt sind. Sie fungieren als primäre Verdauungseinheiten in Zellen und bauen Proteine, Polysaccharide, Lipide und Nukleinsäuren ab. Insbesondere Cathepsin B trägt zu den proteolytischen Aktivitäten dieser Organellen bei und sorgt für den ordnungsgemäßen Umsatz intrazellulärer Komponenten. Neben seiner Rolle beim lysosomalen Proteinabbau ist Cathepsin B an verschiedenen physiologischen Prozessen beteiligt, darunter die Verarbeitung von Peptidhormonen, die Antigenpräsentation und die Matrixumgestaltung. Seine Aktivität wird durch Mechanismen wie die Zymogenaktivierung, endogene Proteininhibitoren und die Kompartimentierung innerhalb der Lysosomen streng reguliert. Störungen in der Regulierung der Cathepsin-B-Aktivität können Auswirkungen auf die zelluläre Homöostase und die Gewebeintegrität haben.

Cathepsin-B-Inhibitoren sind eine Klasse chemischer Verbindungen, die gezielt die Aktivität von Cathepsin B beeinflussen und modulieren. Diese Inhibitoren können über verschiedene Mechanismen wirken. Einige können sich direkt an das aktive Zentrum des Enzyms binden, seine proteolytische Funktion blockieren und es daran hindern, seine Substrate zu spalten. Andere können den Aktivierungsprozess des Cathepsin-B-Zymogens stören und dafür sorgen, dass das Enzym in seiner inaktiven Form verbleibt. Darüber hinaus können einige Inhibitoren so konzipiert sein, dass sie die Interaktion zwischen Cathepsin B und seinen Substraten oder Kofaktoren stören und so die Funktion des Enzyms beeinträchtigen.