C6orf128 Aktivatoren

Gängige C6orf128 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, Thapsigargin CAS 67526-95-8, PMA CAS 16561-29-8 und 8-Bromo-cAMP CAS 76939-46-3.

Chemische Aktivatoren von C6orf128 gehen verschiedene molekulare Wechselwirkungen ein, um eine Kaskade intrazellulärer Ereignisse in Gang zu setzen, die zur Aktivierung des Proteins führen. Forskolin zum Beispiel wirkt direkt auf die Adenylatzyklase, die die Umwandlung von ATP in zyklisches AMP (cAMP) katalysiert. Der Anstieg des cAMP-Spiegels aktiviert anschließend die Proteinkinase A (PKA). Sobald sie aktiviert ist, phosphoryliert PKA verschiedene Proteine, möglicherweise auch C6orf128, und schaltet dadurch ihre Aktivität ein. In ähnlicher Weise durchdringt 8-Bromo-cAMP, ein cAMP-Analogon, die Zellmembran und aktiviert die PKA, die auf demselben Weg den Phosphorylierungsstatus von C6orf128 beeinflusst. Auf der anderen Seite erleichtert Ionomycin den Einstrom von Kalziumionen in die Zelle und erhöht so das intrazelluläre Kalzium, das Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren kann, von denen bekannt ist, dass sie eine Reihe von Proteinen phosphorylieren. Dieser Anstieg des Kalziumspiegels kann auch auf die Wirkung von Thapsigargin zurückzuführen sein, das die Kalziumsequestrierung durch Hemmung der SERCA-Pumpe unterbricht, was zu einem Anstieg des zytosolischen Kalziums und einer anschließenden Aktivierung von Kinasen wie CAMKII führt, die C6orf128 angreifen können.

Phorbol 12-Myristat 13-Acetat (PMA) aktiviert die Proteinkinase C (PKC), die dann verschiedene Substrate in ihrem Signalweg phosphoryliert, darunter möglicherweise C6orf128. Calyculin A und Okadainsäure, Inhibitoren der Proteinphosphatasen PP1 und PP2A, verhindern die Dephosphorylierung von Proteinen, was zu einem Nettoanstieg des phosphorylierten Zustands von Proteinen in der Zelle führt, zu denen auch C6orf128 gehören kann. Anisomycin kann durch seine Aktivierung von stressaktivierten Proteinkinasen wie JNK zur Phosphorylierung eines breiten Spektrums von Proteinen führen, zu denen auch C6orf128 gehören kann. Spermin, von dem bekannt ist, dass es Ionenkanäle und Kinasen moduliert, kann eine Sequenz von Signalereignissen in Gang setzen, die in der Phosphorylierung von C6orf128 gipfelt. Zaprinast und Spermin-NONOat erhöhen durch Hemmung von PDE5 bzw. Freisetzung von Stickstoffmonoxid den cGMP-Spiegel, wodurch PKG aktiviert wird. PKG wiederum kann Proteine phosphorylieren, die am cGMP-Signalweg beteiligt sind, darunter C6orf128. Schließlich kann Bisindolylmaleimid I, obwohl es normalerweise ein Inhibitor von PKC ist, unter bestimmten Bedingungen PKC aktivieren, was möglicherweise zur Phosphorylierung und Aktivierung von C6orf128 führt, wenn es sich im Bereich der Signaltransduktion von PKC befindet.