C12orf55 Aktivatoren

Gängige C12orf55 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1, A23187 CAS 52665-69-7 und Hydrogen Peroxide CAS 7722-84-1.

Chemische Aktivatoren von C12orf55 können eine Kaskade von intrazellulären Ereignissen auslösen, die zu seiner Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung führen. Durch die direkte Stimulierung der Adenylatzyklase erhöht Forskolin den zyklischen AMP-Spiegel (cAMP) in der Zelle. Das erhöhte cAMP aktiviert die Proteinkinase A (PKA), die ihrerseits C12orf55 phosphorylieren kann. In ähnlicher Weise durchdringt Dibutyryl-cAMP, ein cAMP-Analogon, die Zellmembran und aktiviert ebenfalls die PKA, wodurch die Phosphorylierung von C12orf55 gefördert wird. PMA, das für seine Fähigkeit bekannt ist, die Proteinkinase C (PKC) zu aktivieren, erleichtert die Phosphorylierung von Proteinen in zellulären Stoffwechselwegen, zu denen auch C12orf55 gehört. Okadainsäure hält durch die Hemmung von Proteinphosphatasen den Phosphorylierungsstatus in der Zelle aufrecht und trägt damit indirekt zum aktiven Zustand von C12orf55 bei. Auf vergleichbare Weise erhöhen Thapsigargin und A23187 (Calcimycin) den intrazellulären Kalziumspiegel, wobei ersteres die SERCA-Pumpe hemmt und letzteres als Kalziumionophor wirkt. Der Anstieg des intrazellulären Calciums aktiviert calciumabhängige Kinasen, die C12orf55 phosphorylieren können.

Ergänzend zu diesen Mechanismen erhöht Ionomycin die intrazelluläre Kalziumkonzentration, was die Aktivierung der kalziumabhängigen Kinasen, die C12orf55 phosphorylieren, weiter unterstützt. Wasserstoffperoxid beeinflusst als Oxidationsmittel redoxsensitive Signalwege, die zur Aktivierung von Kinasen führen können, die für die Phosphorylierung von C12orf55 verantwortlich sind. SNAP erhöht durch die Freisetzung von Stickstoffmonoxid den cGMP-Spiegel, der cGMP-abhängige Proteinkinasen aktiviert, die auf C12orf55 abzielen können. Anisomycin aktiviert über stressaktivierte Proteinkinasen und p38 MAPK direkt die Phosphorylierung von C12orf55 und spielt damit eine Rolle bei der zellulären Stressreaktion. Schließlich interagiert FTY720, nachdem es in vivo phosphoryliert wurde, mit S1P-Rezeptoren, die nachgeschaltete Phosphorylierungsvorgänge innerhalb von Signalwegen auslösen, die zur Aktivierung von C12orf55 führen. Calyculin A bewirkt durch die Hemmung der Proteinphosphatasen 1 und 2A ebenfalls eine Anhäufung phosphorylierter Proteine in der Zelle, einschließlich solcher, die an der Aktivierung von C12orf55 beteiligt sind. Jeder dieser chemischen Aktivatoren sorgt durch unterschiedliche molekulare Interaktionen dafür, dass C12orf55 phosphoryliert und aktiviert wird, wodurch verschiedene Signalwege innerhalb der Zelle integriert werden.