Date published: 2025-9-11

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C/EBP ζ Inhibitoren

Gängige C/EBP ζ Inhibitors sind unter underem Curcumin CAS 458-37-7, Resveratrol CAS 501-36-0, Quercetin CAS 117-39-5, (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5 und Genistein CAS 446-72-0.

C/EBP ζ-Inhibitoren umfassen eine Vielzahl von Verbindungen, die C/EBP ζ (CCAAT/enhancer-binding protein zeta) zwar nicht direkt hemmen, aber das Potenzial haben, seine Aktivität indirekt über verschiedene zelluläre und molekulare Mechanismen zu modulieren. Diese Klasse ist einzigartig in ihrem Ansatz, ein Protein anzugreifen, das normalerweise nicht durch direkte Hemmung adressiert wird. Stattdessen beeinflussen diese Verbindungen die Aktivität von C/EBP ζ, indem sie verwandte Signalwege und zelluläre Prozesse modulieren. Die Verbindungen in dieser Klasse sind oft Naturprodukte oder Derivate davon, die für ihre vielfältigen Wirkungen innerhalb der zellulären Umgebung bekannt sind. Dazu gehören Polyphenole wie Curcumin und Resveratrol, Flavonoide wie Quercetin und Fisetin sowie andere natürlich vorkommende Verbindungen wie Sulforaphan und Genistein. Diese Verbindungen zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, mit mehreren molekularen Zielen zu interagieren und so ein Netzwerk von Signalwegen zu beeinflussen, die auf die von C/EBP ζ regulierten Wege konvergieren oder mit diesen interagieren können.

C/EBP ζ-Inhibitoren sind vielfältig und komplex und spiegeln die Vielschichtigkeit zellulärer Signalprozesse wider. Curcumin ist beispielsweise für seinen Einfluss auf verschiedene Transkriptionsfaktoren und Enzyme bekannt, die nachgeschaltete Auswirkungen auf die Signalwege haben können, an denen C/EBP ζ beteiligt ist. Ebenso kann die Interaktion von Resveratrol mit Sirtuinen und anderen Signalmolekülen zu einer Modulation der C/EBP ζ-verwandten Signalwege führen. Die breit gefächerte Wirkungsweise dieser Verbindungen ist ein charakteristisches Merkmal dieser chemischen Klasse. Sie binden nicht direkt an C/EBP ζ, sondern üben ihren Einfluss vielmehr über eine Kaskade zellulärer Ereignisse aus, die sich letztlich auf die Aktivität des Proteins auswirken.

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