Date published: 2025-11-11

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Bystin Aktivatoren

Gängige Bystin Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5, PMA CAS 16561-29-8, Ionomycin CAS 56092-82-1 und SB 203580 CAS 152121-47-6.

Bystin-Aktivatoren umfassen eine Reihe chemischer Verbindungen, die indirekt die funktionellen Aktivitäten von Bystin über verschiedene Signalwege verstärken. Forskolin steigert durch die Erhöhung des cAMP-Spiegels indirekt die Rolle von Bystin bei der zellulären Adhäsion, indem es die PKA-Aktivierung erleichtert, die möglicherweise interagierende Partner von Bystin phosphoryliert und so die Adhäsionsfähigkeit von Bystin verbessert. Epigallocatechingallat könnte durch die Hemmung verschiedener Kinasen konkurrierende Signale abschwächen und so eine Verstärkung der Signalwege ermöglichen, bei denen Bystin eine entscheidende Rolle spielt, insbesondere bei Zell-Matrix-Interaktionen. Die Verwendung von PMA, das PKC stimuliert, könnte zu einer erhöhten Funktionalität von Bystin führen, indem Proteine phosphoryliert werden, die zusammen mit Bystin die Zelladhäsion regulieren. Darüber hinaus könnten Ionomycin, das das intrazelluläre Kalzium erhöht, und Thapsigargin sowie A23187, die beide als Kalzium-Mobilisatoren wirken, indirekt die Rolle von Bystin in Signalwegen verstärken, die von Kalzium abhängig sind und für die Zelladhäsion und -motilität von entscheidender Bedeutung sind.

Darüber hinaus kann die Verwendung spezifischer Kinasen wie SB203580, LY294002, U0126 und Wortmannin die zelluläre Signaldynamik zugunsten der Bystin-Signalwege verändern. SB203580 durch die Abschwächung der p38-MAPK-Aktivität, LY294002 und Wortmannin durch die Blockierung von PI3K und U0126 durch die Hemmung von MEK tragen alle zur Umlenkung von Signalkaskaden bei, die die biologischen Prozesse verstärken könnten, an denen Bystin beteiligt ist, einschließlich Zellteilung und Adhäsion. Die Hemmung der Tyrosinkinasen durch Genistein könnte die konkurrierende Signalübertragung verringern und die zellulären Funktionen von Bystin weiter verstärken. Sphingosin-1-Phosphat schließlich dient als Modulator der Sphingolipid-Signalübertragung, was die Beteiligung von Bystin an zellulären Adhäsions- und Migrationsprozessen verstärken kann. Zusammengenommen erleichtern diese Bystin-Aktivatoren durch ihre selektiven und gezielten Wirkungen auf die zelluläre Signalübertragung die Verbesserung der durch Bystin vermittelten Funktionen, die für die zelluläre Adhäsion, die Proliferation und die Organisation des Zytoskeletts von entscheidender Bedeutung sind, ohne dass eine Erhöhung der Bystin-Expression oder eine direkte Aktivierung erforderlich ist.

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