Chemische Inhibitoren von Bomapin wirken, indem sie mit den proteolytischen Pfaden interagieren, die Bomapin bekanntermaßen reguliert. AEBSF, ein Serinproteaseinhibitor, kann die Proteasen hemmen, auf die Bomapin abzielt, wodurch die funktionelle Notwendigkeit für die regulierende Rolle von Bomapin innerhalb dieser Wege verringert wird. In ähnlicher Weise kann Aprotinin, ein Breitspektrum-Inhibitor für Serinproteasen, auch die Aktivität mehrerer Proteasen hemmen, die von Bomapin reguliert werden, wodurch die regulierenden Maßnahmen von Bomapin überflüssig werden. Gabexat und Nafamostat, beides Serinproteaseinhibitoren, können den funktionellen Bedarf an Bomapin weiter verringern, indem sie Schlüsselproteasen in denselben Stoffwechselwegen hemmen und so indirekt zu einer funktionellen Hemmung der Aktivität von Bomapin führen. Camostat, ein weiterer Serinproteaseinhibitor, kann die Aktivität von Enzymen, die Bomapin regulieren soll, verringern und damit die Rolle von Bomapin in der Zelle beeinflussen.
Tranexamsäure kann durch Hemmung der Plasminogenaktivierung indirekt die proteolytische Umgebung und damit die funktionelle Aktivität von Bomapin beeinflussen. E-64 ist zwar in erster Linie ein Cysteinproteaseinhibitor, kann aber das proteolytische Gleichgewicht innerhalb der Zelle verändern, was sich auf die Wege auswirken kann, in denen Bomapin eine regulatorische Bedeutung hat. Leupeptin, das sowohl Serin- als auch Cysteinproteasen hemmt, kann die funktionelle Rolle von Bomapin durch Verringerung der Aktivität dieser Enzyme verringern. Pepstatin A, ein Asparaginproteaseinhibitor, und Chymostatin, ein Chymotrypsin-ähnlicher Serinproteaseinhibitor, können ebenfalls die Notwendigkeit der Wirkung von Bomapin verringern, indem sie die Aktivität anderer Enzyme innerhalb desselben Regelkreises hemmen. Antipain kann durch die Hemmung von Serin- und Cysteinproteasen den Bedarf an den regulierenden Maßnahmen von Bomapin verringern. Schließlich kann Phosphoramidon, ein Metalloprotease-Inhibitor, die mit Bomapin verbundenen Protease-Aktivitäten verändern und so möglicherweise die funktionelle Rolle von Bomapin bei der Protease-Regulierung verringern.
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