β3Gn-T5 Aktivatoren

Gängige β3Gn-T5 Activators sind unter underem Forskolin CAS 66575-29-9, PMA CAS 16561-29-8, (-)-Epigallocatechin Gallate CAS 989-51-5, N-Acetylneuraminic acid CAS 131-48-6 und Uridine 5'-diphosphoglucose disodium salt from Saccharomyces cerevisiae CAS 28053-08-9.

β3Gn-T5 oder Beta-1,3-N-Acetylglucosaminyltransferase 5 ist ein Enzym, das eine entscheidende Rolle bei der Biosynthese von Glykoproteinen spielt. Es gehört zur Familie der Glykosyltransferasen, die für die Bildung von glykosidischen Bindungen zwischen Saccharid-Einheiten verantwortlich sind und damit zum komplizierten Prozess des Oligosaccharidaufbaus auf Glykoproteinen und Glykolipiden beitragen. β3Gn-T5 ist für die spezifische Anlagerung von N-Acetylglucosamin (GlcNAc)-Resten an die wachsende Oligosaccharidkette auf Glykoproteinen zuständig. Das Enzym katalysiert die Übertragung von GlcNAc in einer β1-3-Bindung auf ein Substrat, das typischerweise einen terminalen Galaktoserest enthält. Diese Reaktion ist essentiell für die Verlängerung von Poly-N-Acetyllactosamin-Ketten, die in verschiedenen komplexen Kohlenhydratstrukturen vorkommen.β3Gn-T5 wird durch das Gen B3GNT5 kodiert, das auf dem menschlichen Chromosom 19p13.3 liegt. Das Enzym hat eine Typ-II-Membrantopologie mit einem kurzen N-terminalen zytoplasmatischen Schwanz, einer Transmembrandomäne und einer C-terminalen katalytischen Domäne, die sich im Lumen des Golgi-Apparats befindet - dem zellulären Ort, an dem die Glykosylierung vorwiegend stattfindet.

Der durch β3Gn-T5 vermittelte Glykosylierungsprozess ist nicht nur eine posttranslationale Modifikation; er ist entscheidend für die richtige Faltung, Stabilität und Funktion vieler Proteine. Glykoproteine mit korrekten Oligosaccharidketten sind an einer Vielzahl von biologischen Prozessen beteiligt, darunter Zellsignalisierung, Zelladhäsion, Immunantwort und die Modulation der Protein-Halbwertszeit im Blutkreislauf. Veränderungen in der Aktivität von β3Gn-T5 können erhebliche biologische Folgen haben, da Defekte in der Glykosylierung mit einer Vielzahl von Krankheiten in Verbindung gebracht werden, darunter angeborene Störungen der Glykosylierung (CDGs), Autoimmunerkrankungen und Krebs. Das Verständnis der spezifischen Substrate und Regulationsmechanismen von β3Gn-T5 ist daher wichtig für die Aufklärung der pathophysiologischen Rolle von Glykosylierungsmustern in Gesundheit und Krankheit.