Mangan(II)-chlorid ist ein Paradebeispiel dafür. Es dient als Cofaktor, der an B3GNTL1 bindet und dadurch dessen Struktur und Funktion stärkt. Die Bereitstellung von Substraten ist ebenfalls von entscheidender Bedeutung, wobei Moleküle wie UDP-Glukose für den enzymatischen Prozess der Glykosylierung von grundlegender Bedeutung sind und das Material liefern, auf das B3GNTL1 einwirkt. Die Erhöhung der intrazellulären sekundären Botenstoffe durch Verbindungen wie Forskolin und Dibutyryl-cAMP ist ein Beispiel für eine andere Art der Aktivierung. Diese Moleküle erhöhen den cAMP-Spiegel, der wiederum Proteinkinasen aktiviert, die zur Phosphorylierung und anschließenden Aktivierung von B3GNTL1 führen können, wodurch seine Glykosylierungsaktivität verstärkt wird. Phorbolester wie PMA wirken auf die Proteinkinase C ein, die ebenfalls zur phosphorylativen Verstärkung der Enzymaktivität beiträgt.
Stressinduzierte Verbindungen wie Brefeldin A und Veränderungen der Ionenkonzentration durch Ionomycin oder das Kalziumionophor A23187 spielen ebenfalls eine Rolle. Sie induzieren zelluläre Anpassungen, die die Funktion von B3GNTL1 zufällig erhöhen können, sei es durch Stressreaktionswege oder kalziumabhängige Signalmechanismen. Die Hemmung konkurrierender Glykosidasen durch Moleküle wie N-Butyldeoxynojirimycin-HCl, Castanospermin und Kifunensin führt zu einer Anhäufung von Glykosylierungssubstraten, die zwar keine direkten Aktivatoren sind, aber aufgrund der erhöhten Verfügbarkeit von B3GNTL1-Substraten zu einem Anstieg der Aktivität führen können.
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