AUP1 Aktivatoren

Gängige AUP1 Activators sind unter underem Thapsigargin CAS 67526-95-8, Tunicamycin CAS 11089-65-9, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Brefeldin A CAS 20350-15-6 und Forskolin CAS 66575-29-9.

AUP1-Aktivatoren umfassen ein breites Spektrum von Chemikalien, von denen bekannt ist, dass sie den mit dem endoplasmatischen Retikulum assoziierten Proteinabbau (ERAD) und die Bildung von Lipidtröpfchen (LD) beeinflussen, also die Prozesse, bei denen AUP1 eine zentrale Rolle spielt. An vorderster Front stehen Chemikalien wie Thapsigargin und Tunicamycin. Thapsigargin dient als Auslöser von ER-Stress und erhöht die ERAD-Prozesse, was sich wiederum auf die spezielle Rolle von AUP1 in diesem Signalweg auswirken kann. Andererseits induziert Tunicamycin die ungefaltete Proteinreaktion (UPR), was sich indirekt auf ERAD auswirkt und AUP1 beeinflusst.

Proteasominhibitoren wie MG132 können die Funktion von AUP1 beim Proteinabbau beeinflussen. Der Einfluss von Brefeldin A auf den ER-zu-Golgi-Transport unterstreicht seine Fähigkeit, ER-Funktionen zu beeinflussen, die wiederum die Aktivität von AUP1 beeinflussen können. Chemikalien, die die Lipidverarbeitung modulieren, wie Forskolin, das den cAMP-Spiegel erhöht, können die Funktion von AUP1 bei der Bildung von Lipidtröpfchen beeinflussen. Im Bereich der Fettsäuren haben sowohl Ölsäure als auch Palmitinsäure gezeigt, dass sie die Bildung von Lipidtröpfchen modulieren und dadurch AUP1 beeinflussen. Rosiglitazon, ein PPARγ-Agonist, wirkt sich auf den Fettstoffwechsel aus und bietet damit eine weitere Möglichkeit, die Funktion von AUP1 in Bezug auf Lipidtröpfchen zu beeinflussen. Die Rolle von Fenretinid im Lipidstoffwechsel kann auch die Funktion von AUP1 beeinflussen. Der mTOR-Inhibitor Torin 1 wirkt sich auf den zellulären Lipidstoffwechsel aus, was einen weiteren potenziellen Weg der Beeinflussung von AUP1 darstellt. Schließlich unterstreichen DBeQ, ein ATP-kompetitiver p97-Inhibitor, und Eeyarestatin I, ein ERAD-Inhibitor, die verschiedenen Methoden, mit denen Chemikalien den ERAD-Stoffwechselweg und damit die Funktion von AUP1 in diesem Weg beeinflussen können.