ASB-12-Aktivatoren sind chemische Verbindungen, die das Potenzial haben, die funktionelle Aktivität von ASB-12, einem Protein, das wahrscheinlich am Ubiquitin-Proteasom-System beteiligt ist und den Proteinumsatz und -abbau steuert, indirekt zu erhöhen. Verbindungen wie Triterpensaponin und Artemisinin können zelluläre Stress- bzw. Autophagie-Signalwege aktivieren, die eng mit dem Proteinabbausystem verbunden sind. Die Aktivierung dieser Wege kann zu einem höheren Bedarf an proteasomaler Aktivität führen, was indirekt ASB-12 aktivieren könnte, da es an der Markierung von Proteinen für den Abbau beteiligt sein könnte. Die Erhöhung des cAMP-Spiegels durch Forskolin kann PKA aktivieren, was zu Phosphorylierungsereignissen führt, die Substrate von ASB-12 oder regulatorische Proteine, die seine Aktivität kontrollieren, einschließen könnten. Die Hemmung der Syk-Kinase durch Piceatannol kann die Hemmung von Ubiquitin-Ligasen wie ASB-12 aufheben und so seine funktionelle Rolle in der Zelle stärken.
Darüber hinaus modulieren Verbindungen wie Curcumin, Withaferin A und Sulforaphan die NF-κB- und Nrf2-Stoffwechselwege, die nachgelagerte Auswirkungen auf die Expression und Aktivität von Komponenten des Ubiquitin-Proteasom-Systems haben und möglicherweise die Rolle von ASB-12 in diesem Prozess beeinflussen. Die Aktivierung von SIRT1 durch Resveratrol könnte zur Deacetylierung von Proteinen führen, die Substrate für die Ubiquitinierung sind, was die Anforderungen an die Ligaseaktivität von ASB-12 erhöhen würde. Die Hemmung der Histon-Deacetylasen durch EGCG und die Aktivierung von Nrf2 durch Oltipraz könnten zu Veränderungen der Genexpressionsmuster führen, die den Bedarf an ASB-12-vermitteltem Proteinumsatz erhöhen. Die Veränderung der ROS-Konzentration durch Piperlongumin kann verschiedene Signalwege beeinflussen, von denen einige die Ubiquitinierungsziele von ASB-12 betreffen könnten.
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