AMAP-1, auch bekannt als ASAP1 (ArfGAP mit SH3-Domäne, Ankyrin-Repeat und PH-Domäne 1), ist ein multifunktionales Protein, das eine zentrale Rolle in der Zelldynamik und -architektur spielt. Als GTPase-aktivierendes Protein (GAP) für die kleine GTPase Arf1 reguliert AMAP-1 den Arf1-vermittelten Umbau des Aktinzytoskeletts, der für verschiedene zelluläre Prozesse wie Zellmigration, Adhäsion und vesikulären Transport von entscheidender Bedeutung ist.
AMAP-1 zeichnet sich durch das Vorhandensein mehrerer Proteininteraktionsdomänen aus, darunter die SH3-Domäne, die PH-Domäne und Ankyrin-Wiederholungen. Diese Domänen ermöglichen es AMAP-1, mit einer Vielzahl anderer Proteine zu interagieren und dadurch Signale zu integrieren, die die Aktindynamik und den Membranverkehr koordinieren. Insbesondere die PH-Domäne bindet an Phospholipide in der Zellmembran, die AMAP-1 an bestimmte zelluläre Stellen rekrutieren können, insbesondere an solche, die einem aktiven Umbau unterliegen. Die genauen Mechanismen, durch die AMAP-1 zum Fortschreiten der Krankheit beiträgt, werden noch untersucht, aber man geht davon aus, dass es an der Modulation zellulärer Signalwege beteiligt ist, die die Zellform und -beweglichkeit steuern.
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