ABLIM3, ein aktinbindendes Protein, ist maßgeblich an der Regulierung der Dynamik des Zytoskeletts beteiligt und wird durch verschiedene Signalwege aktiviert. Die Aktivierung der Adenylylzyklase führt zu einem Anstieg des intrazellulären cAMP-Spiegels, der wiederum die Proteinkinase A aktiviert. Die von der PKA vermittelte Phosphorylierungskaskade ist in der Lage, Proteine zu verändern, die an der Aktinfilamentdynamik beteiligt sind, und so die Aktivität von ABLIM3 zu beeinflussen. Darüber hinaus kann die Aktivierung der Proteinkinase C durch spezifische Diacylglycerin-Analoga zu Phosphorylierungsereignissen innerhalb des Aktinzytoskeletts führen, die sich auf die mit ABLIM3 assoziierten Strukturen auswirken und möglicherweise dessen Aktivität erhöhen. Die Hemmung von Proteinphosphatasen kann auch den Phosphorylierungszustand von Komponenten innerhalb der Aktindynamikwege aufrechterhalten, während Modulatoren der Kalzium-Signalübertragung Calmodulin-abhängige Kinasen aktivieren können, die beide wahrscheinlich die Rolle von ABLIM3 bei der Organisation des Zytoskeletts aufgrund seiner Empfindlichkeit gegenüber Proteinphosphorylierungszuständen und Kalzium-vermittelter Signalübertragung beeinflussen.
Darüber hinaus können Wirkstoffe, die das Aktin-Zytoskelett direkt modulieren, wie z. B. Aktinfilament-Stabilisatoren, die Aktivität von ABLIM3 erhöhen, indem sie die Polymerisation und Stabilisierung von Aktinstrukturen fördern, an die ABLIM3 bindet. Umgekehrt können Wirkstoffe, die die Aktinpolymerisation stören, die Dynamik der Aktinfilamente verändern und dadurch den Funktionszustand von ABLIM3 beeinträchtigen. Da die Aktivität von ABLIM3 eng mit seiner Fähigkeit verbunden ist, an Aktin zu binden, können Veränderungen im Polymerisationszustand von Aktin die Bindungseffizienz und die funktionelle Rolle von ABLIM3 entweder erleichtern oder behindern. Darüber hinaus spielt die Rho-Familie der GTPasen eine zentrale Rolle bei der Regulierung des Aktin-Zytoskeletts. Aktivatoren dieser GTPasen fördern die Bildung von Stressfasern und beeinflussen so möglicherweise die Funktion von ABLIM3 durch eine veränderte Architektur des Zytoskeletts.
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