Date published: 2025-9-17

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1700112E06Rik Inhibitoren

Gängige 1700112E06Rik Inhibitors sind unter underem Rapamycin CAS 53123-88-9, Wortmannin CAS 19545-26-7, Staurosporine CAS 62996-74-1, LY 294002 CAS 154447-36-6 und SB 203580 CAS 152121-47-6.

1700112E06Rik-Inhibitoren umfassen eine Reihe von Verbindungen, die die Aktivität des Proteins modulieren, das durch das Gen 1700112E06Rik exprimiert wird. Dieses Protein spielt, wie viele in der Zellbiologie, eine Rolle in einer Vielzahl von intrazellulären Prozessen. Die Inhibitoren, die auf dieses Protein abzielen, zeichnen sich durch ihre Fähigkeit aus, spezifisch mit seinen funktionellen Domänen zu interagieren und dadurch seine Aktivität zu verändern. Diese Interaktion kann durch verschiedene Mechanismen erfolgen, einschließlich, aber nicht beschränkt auf kompetitive Hemmung, bei der die Inhibitormoleküle an das aktive Zentrum des Proteins binden, allosterische Hemmung, bei der die Bindung an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum erfolgt, was zu einer Veränderung der Konformation und Aktivität des Proteins führt, und irreversible Hemmung, bei der der Inhibitor eine kovalente Bindung mit dem Protein eingeht und dessen Funktion dauerhaft beeinträchtigt. Die Entwicklung dieser Inhibitoren basiert auf dem Verständnis der Proteinstruktur und der Funktionsmechanismen. Der Prozess der Identifizierung und Charakterisierung von 1700112E06Rik-Inhibitoren umfasst in der Regel eine Kombination aus rechnerischen und experimentellen Ansätzen. Zunächst werden rechnergestützte Methoden wie das molekulare Docking und die dynamische Simulation eingesetzt, um die Interaktion zwischen potenziellen Inhibitoren und dem Zielprotein vorherzusagen. Diese In-silico-Studien sind von unschätzbarem Wert für die Identifizierung vielversprechender Verbindungen, indem sie analysieren, wie gut sie in die aktiven oder allosterischen Stellen des Proteins passen, und die potenziellen Auswirkungen dieser Interaktionen auf die Funktion des Proteins vorhersagen. Im Anschluss daran ist eine experimentelle Validierung von entscheidender Bedeutung. Dazu werden die vorhergesagten Inhibitoren synthetisiert und ihre Wirksamkeit und Spezifität durch eine Reihe von biochemischen Assays bewertet. Diese Tests können Enzymaktivitätsmessungen, Bindungsaffinitätsstudien unter Verwendung von Techniken wie Oberflächenplasmonenresonanz oder isotherme Titrationskalorimetrie sowie zellbasierte Tests zur Beobachtung der physiologischen Auswirkungen der Hemmung umfassen. Durch diese strengen Tests wird sichergestellt, dass die identifizierten Verbindungen die Aktivität von 1700112E06Rik tatsächlich in der gewünschten Weise modulieren. Das letztendliche Ziel der Untersuchung und Entwicklung dieser Inhibitoren besteht darin, ein tieferes Verständnis der Rolle des Proteins in zellulären Prozessen zu erlangen und zu verstehen, wie die Modulation seiner Aktivität diese Prozesse beeinflusst.

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