Gli inibitori chimici di ZADH2 possono influenzare la funzione dell'enzima attraverso diverse modalità d'azione. Il 4-metilpirazolo e il fomepizolo sono noti per inibire enzimi simili allo ZADH2 che sono coinvolti in attività ossidoreduttive. Prendendo di mira questi enzimi, è possibile ridurre la disponibilità di cofattori essenziali, come il NADPH, necessari per l'attività reduttasica di ZADH2, con conseguente inibizione della funzione di ZADH2. Il disulfiram, che notoriamente si lega agli ioni di zinco catalitici e strutturali di alcuni enzimi, può inibire ZADH2 interferendo con i suoi siti di legame con lo zinco, poiché ZADH2 è un enzima zinco-dipendente. Questa interazione può alterare la corretta conformazione e funzione di ZADH2, necessaria per la sua attività enzimatica.
Inoltre, gli inibitori dell'aldoso reduttasi come Tolrestat ed Epalrestat possono diminuire i livelli intracellulari di NADPH, un cofattore essenziale per l'attività enzimatica di ZADH2. Riducendo la disponibilità di NADPH, questi inibitori possono indirettamente portare all'inibizione funzionale di ZADH2. Altre sostanze chimiche, come il sorafenib e il tipranavir, sebbene abbiano come bersaglio proteine diverse, come le chinasi RAF e la proteasi dell'HIV-1 rispettivamente, possono influenzare le vie di segnalazione cellulare e la rete della proteostasi. Questi cambiamenti possono alterare l'equilibrio redox all'interno delle cellule, inibendo successivamente gli enzimi sensibili al redox come lo ZADH2. L'inibizione degli enzimi del citocromo P450 da parte dell'omeprazolo e l'inibizione della perossidasi tiroidea da parte del metimazolo possono portare a un'alterazione degli stati redox nelle cellule, che può avere un impatto negativo sull'attività enzimatica di ZADH2. L'acarbosio influenza il rapporto NADPH/NADP+ alterando il metabolismo dei carboidrati, che a sua volta può inibire lo ZADH2, mentre l'azione dell'allopurinolo sulla xantina ossidasi può causare cambiamenti nello stato redox cellulare, inibendo potenzialmente l'attività dello ZADH2. Ciascuna sostanza chimica, grazie alla sua particolare interazione con i componenti cellulari, può determinare una diminuzione dell'attività di ZADH2.
Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Fomepizole | 7554-65-6 | sc-252838 | 1 g | $74.00 | 1 | |
Questa sostanza chimica inibisce l'alcol deidrogenasi, un enzima che condivide analogie funzionali con lo ZADH2 in termini di attività ossidoreduttasi. Inibendo l'alcol deidrogenasi, il 4-metilpirazolo può ridurre la disponibilità dei cofattori necessari per la funzione di ZADH2, inibendo così ZADH2. | ||||||
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $52.00 $87.00 | 7 | |
Il disulfiram inibisce l'acetaldeide deidrogenasi e può anche inibire altre aldeide deidrogenasi legandosi agli ioni di zinco catalitici e strutturali. Poiché ZADH2 è un enzima contenente zinco, il disulfiram può inibire la sua attività interferendo con i suoi siti di legame con lo zinco. | ||||||
Epalrestat | 82159-09-9 | sc-218319 | 10 mg | $200.00 | 2 | |
L'epalrestat funziona in modo simile al tolrestat inibendo l'aldoso reduttasi. Questa inibizione può diminuire i livelli intracellulari di NADPH. Poiché ZADH2 richiede NADPH per la sua attività di reduttasi, la riduzione dei livelli di NADPH dovuta all'Epalrestat può provocare l'inibizione funzionale di ZADH2. | ||||||
Daclatasvir | 1009119-64-5 | sc-500663 | 100 mg | $330.00 | ||
Il daclatasvir inibisce la proteina NS5A del virus dell'epatite C, coinvolta nella replicazione virale. Questa proteina interagisce con le proteine della cellula ospite che fanno parte dei processi redox. Inibendo le proteine coinvolte in questi processi, Daclatasvir potrebbe inibire indirettamente l'attività redox di ZADH2. | ||||||
Sorafenib | 284461-73-0 | sc-220125 sc-220125A sc-220125B | 5 mg 50 mg 500 mg | $56.00 $260.00 $416.00 | 129 | |
Il sorafenib è un inibitore di chinasi che ha come bersaglio, tra gli altri, le chinasi RAF. Inibendo le chinasi RAF, il sorafenib può influenzare le vie di segnalazione cellulare coinvolte nel metabolismo e nell'equilibrio redox. Questo può portare a un'inibizione funzionale di ZADH2, che partecipa alle reazioni redox cellulari. | ||||||
Tipranavir | 174484-41-4 | sc-220260 | 1 mg | $305.00 | 2 | |
Tipranavir è un inibitore della proteasi usato per inibire la proteasi dell'HIV-1. Gli inibitori della proteasi possono influenzare la rete della proteostasi all'interno delle cellule, portando potenzialmente a stati redox alterati. Questa alterazione può inibire la funzione degli enzimi sensibili al redox, come ZADH2. | ||||||
Omeprazole | 73590-58-6 | sc-202265 | 50 mg | $66.00 | 4 | |
L'omeprazolo inibisce la H+/K+ ATPasi nelle cellule parietali gastriche. È stato inoltre dimostrato che inibisce alcuni enzimi del citocromo P450. Poiché lo ZADH2 ha un ruolo nelle reazioni redox, l'inibizione degli enzimi del citocromo P450 potrebbe portare a un'alterazione degli stati redox nelle cellule, che potrebbe inibire l'attività dello ZADH2. | ||||||
Methimazole | 60-56-0 | sc-205747 sc-205747A | 10 g 25 g | $69.00 $110.00 | 4 | |
Il metimazolo inibisce la perossidasi tiroidea, il che potrebbe portare a una riduzione dei livelli di perossido di idrogeno nelle cellule tiroidee. La riduzione dei livelli di perossido di idrogeno può influenzare gli stati redox cellulari globali. Poiché ZADH2 è sensibile allo stato redox, il metimazolo potrebbe causare un'inibizione funzionale di ZADH2. | ||||||
Acarbose | 56180-94-0 | sc-203492 sc-203492A | 1 g 5 g | $222.00 $593.00 | 1 | |
L'acarbosio inibisce le alfa-glucosidasi, enzimi coinvolti nella digestione dei carboidrati. Alterando il metabolismo dei carboidrati, l'acarbosio potrebbe influenzare il rapporto NADPH/NADP+ nelle cellule. Poiché ZADH2 si basa su NADPH per la sua attività di reduttasi, un cambiamento in questo rapporto potrebbe portare all'inibizione funzionale di ZADH2. | ||||||
Allopurinol | 315-30-0 | sc-207272 | 25 g | $128.00 | ||
L'allopurinolo è un inibitore della xantina ossidasi, un enzima coinvolto nel metabolismo delle purine. L'inibizione della xantina ossidasi può portare ad alterazioni dello stato redox cellulare, che potrebbe inibire la funzione di altri enzimi redox-attivi come ZADH2. |