Ubr2 Inibitori

I comuni inibitori di Ubr2 includono, ma non solo, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Bortezomib CAS 179324-69-7, Epoxomicina CAS 134381-21-8, Lactacystin CAS 133343-34-7 e PI 1840 CAS 1401223-22-0.

Per quanto riguarda la classe chimica degli inibitori di Ubr2, è necessario chiarire che non esiste una classe stabilita di sostanze chimiche specificamente riconosciute come inibitori di Ubr2. Invece, le sostanze chimiche sopra elencate sono inibitori del proteasoma o composti che influenzano i percorsi di degradazione delle proteine, che influenzano indirettamente l'attività di Ubr2. Ubr2 è una E3 ubiquitina ligasi che funziona all'interno del sistema ubiquitina-proteasoma per etichettare le proteine per la degradazione. L'inibizione del proteasoma può portare ad un accumulo di proteine ubiquitinate, che altrimenti potrebbero essere substrati di Ubr2, influenzando così indirettamente la sua funzione.Gli inibitori del proteasoma come MG132, Bortezomib, Epoxomicina, Lactacystin, PI-1840, MLN2238, Carfilzomib, Oprozomib e Velcade sono tipicamente piccole molecole che si legano reversibilmente o irreversibilmente ai siti catalitici del proteasoma. La loro azione può portare all'accumulo di proteine all'interno della cellula, che possono includere quelle coinvolte nei percorsi di segnalazione regolati da Ubr2. Questo accumulo può provocare un'alterazione delle dinamiche di segnalazione e può modulare indirettamente l'attività di Ubr2. Composti come Salubrinal, che inibiscono i processi cellulari come la de-fosforilazione di eIF2α, possono innescare lo stress del reticolo endoplasmatico e successivamente influenzare i percorsi di degradazione delle proteine. La Withaferina A e la Clorochina agiscono su aspetti diversi della gestione delle proteine cellulari; la Withaferina A interrompe l'attività proteasomale e la Clorochina inibisce l'autofagia, un'altra via di degradazione delle proteine. Questi meccanismi possono determinare un aumento dei livelli di alcune proteine all'interno della cellula, alterando potenzialmente il paesaggio funzionale in cui opera Ubr2.