Les substances chimiques répertoriées ne sont pas des activateurs directs de l'UBE2O mais peuvent influencer son activité indirectement par leurs effets sur le système ubiquitine-protéasome, la stabilité des protéines ou des voies cellulaires connexes. Le rôle de l'UBE2O dans l'ubiquitination implique son implication dans un large éventail de processus cellulaires, y compris le renouvellement des protéines et la signalisation cellulaire. Les inhibiteurs du protéasome tels que le MG132, le bortézomib et le disulfirame peuvent avoir un impact sur le système ubiquitine-protéasome, influençant potentiellement l'activité des enzymes de conjugaison de l'ubiquitine telles que l'UBE2O. En inhibant la dégradation protéasomale, ces composés peuvent affecter la dynamique du renouvellement des protéines, ce qui peut avoir un impact sur la fonction et la régulation de l'UBE2O.
La thalidomide et ses analogues, y compris la lénalidomide et la pomalidomide, connus sous le nom de médicaments immunomodulateurs imides (IMiD), modulent le système ubiquitine-protéasome. Ces composés peuvent influencer l'activité des E3 ligases et peuvent indirectement affecter la fonction unique d'E3 ligase de l'UBE2O. Le MLN4924 (Pevonedistat) inhibe l'enzyme activatrice NEDD8, ce qui affecte la neddylation, un processus lié à l'ubiquitination. Cela peut avoir des effets en aval sur des protéines comme UBE2O qui sont impliquées dans la conjugaison de l'ubiquitine et le renouvellement des protéines. Des composés naturels tels que la curcumine, le resvératrol, le gallate d'épigallocatéchine (EGCG), la Withaferin A et le sulforaphane sont connus pour moduler diverses voies de signalisation cellulaires. Ces composés peuvent influencer l'environnement cellulaire, y compris certains aspects du système ubiquitine-protéasome, ce qui pourrait avoir un impact sur la fonction de l'UBE2O.
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