TWA1, également connue sous le nom de Tudor domain-containing protein 7 (TDRD7), est une protéine codée par le gène TWA1. La protéine contient un domaine Tudor, qui est associé à la reconnaissance et à la liaison de marques épigénétiques spécifiques, telles que les résidus méthylés d'arginine et de lysine sur les histones. Ces marques épigénétiques sont cruciales pour la régulation de la structure et de la fonction de la chromatine, influençant les modèles d'expression des gènes en réprimant ou en activant la transcription.
TWA1 est également reconnu pour son rôle dans la réponse aux dommages de l'ADN. Il participe à la réparation des cassures double-brin de l'ADN par jonction non homologue (NHEJ), ce qui est essentiel pour le maintien de la stabilité du génome. En outre, TWA1 interagit avec les composants du spliceosome, le complexe responsable de l'épissage de l'ARN, influençant ainsi potentiellement la modification post-transcriptionnelle et le contrôle de l'expression des gènes.En plus de ses fonctions nucléaires, TWA1 a été observé dans le cytoplasme, où il pourrait jouer un rôle dans l'organisation du cytosquelette. TWA1 est également membre du complexe RUVBL1-RUVBL2, qui possède une activité ATPase et est impliqué dans divers processus cellulaires, notamment la régulation de la transcription, la réparation de l'ADN et l'assemblage de complexes protéiques.
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