Les activateurs chimiques de Trav13n-1 peuvent déclencher une cascade d'événements cellulaires conduisant à l'activation fonctionnelle de la protéine. La forskoline est connue pour activer directement l'adénylyl cyclase, qui augmente les niveaux d'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. Les niveaux élevés d'AMPc peuvent activer la protéine kinase A (PKA), qui à son tour peut phosphoryler divers substrats, y compris Trav13n-1, conduisant à son activation. Une autre voie implique l'Ionomycine, qui augmente la concentration de calcium intracellulaire, activant ainsi les kinases dépendantes du calcium qui peuvent également cibler Trav13n-1 pour l'activation. De même, les esters de phorbol comme le PMA peuvent activer la protéine kinase C (PKC), et la phosphorylation médiée par la PKC est un mécanisme bien connu d'activation des protéines, y compris du Trav13n-1.
La thapsigargin sert d'activateur en inhibant l'ATPase Ca2+ du réticulum sarcoplasmique/endoplasmique (SERCA), ce qui entraîne une augmentation des niveaux de calcium cytosolique. Cette augmentation peut activer des protéines et des kinases dépendantes du calcium qui peuvent jouer un rôle dans l'activation de Trav13n-1. La fusicoccine, en stabilisant l'interaction entre les protéines 14-3-3 et les H+-ATPases, entraîne un effet de signalisation en aval qui peut aboutir à l'activation de Trav13n-1. Le cytosquelette d'actine est également impliqué dans les voies de signalisation, et des agents comme le jasplakinolide qui stabilisent les filaments d'actine peuvent modifier les voies de signalisation et entraîner l'activation de Trav13n-1. La sphingosine-1-phosphate, par l'intermédiaire de ses récepteurs, peut déclencher une cascade d'événements de phosphorylation conduisant à l'activation de Trav13n-1. Le peroxyde d'hydrogène, en tant qu'espèce réactive de l'oxygène, peut activer diverses kinases cellulaires et facteurs de transcription, et ces composants activés peuvent cibler et activer le Trav13n-1. L'inhibition des protéines phosphatases par des composés tels que la caliculine A et l'acide okadaïque entraîne un état phosphorylé durable des protéines, ce qui maintient des protéines telles que Trav13n-1 dans une forme active. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress, qui peuvent phosphoryler et activer Trav13n-1. Enfin, le Dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc, contourne le besoin d'activation de l'adénylyl cyclase et stimule directement les voies dépendantes de l'AMPc, ce qui peut conduire à l'activation de la PKA et à l'activation subséquente de Trav13n-1 par des événements de phosphorylation.
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