Tyrosinhydrolase, in der Literatur oft als Tyrosinhydroxylase (TH) bezeichnet, ist ein entscheidendes Enzym bei der Biosynthese von Katecholaminen. Es katalysiert die Umwandlung der Aminosäure Tyrosin in Dihydroxyphenylalanin (DOPA), einen Vorläufer von Neurotransmittern wie Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin. Diese Umwandlung beinhaltet die Hydroxylierung des aromatischen Rings von Tyrosin, was der geschwindigkeitsbestimmende Schritt im Catecholamin-Syntheseweg ist. Angesichts der zentralen Rolle von TH bei der Synthese dieser Neurotransmitter ist seine Aktivität streng reguliert und von erheblicher biochemischer Bedeutung.
Tyrosinhydrolase-Inhibitoren, auch als Tyrosinhydrolase-Inhibitoren bekannt, sind Verbindungen, die die enzymatische Aktivität dieses Enzyms verringern oder stoppen. Diese Inhibitoren können über mehrere Mechanismen wirken, darunter kompetitive, nicht-kompetitive oder unkompetitive Hemmung. Die strukturelle Vielfalt der TH-Inhibitoren reicht von einfachen synthetischen Molekülen bis hin zu komplexen Naturprodukten. Einige Inhibitoren wirken, indem sie sich direkt an das aktive Zentrum des Enzyms binden und so verhindern, dass das Substrat darauf zugreifen kann. Andere können mit allosterischen Zentren des Enzyms interagieren und Konformationsänderungen auslösen, die seine Aktivität verringern.
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