La tirosina idrolasi, spesso indicata in letteratura come tirosina idrossilasi (TH), è un enzima critico nella biosintesi delle catecolamine. Catalizza la conversione dell'aminoacido tirosina in diidrossifenilalanina (DOPA), un precursore di neurotrasmettitori come la dopamina, la noradrenalina e l'epinefrina. Questa conversione comporta l'idrossilazione dell'anello aromatico della tirosina, che è la fase limitante del percorso di sintesi delle catecolamine. Dato il ruolo centrale del TH nella sintesi di questi neurotrasmettitori, la sua attività è strettamente regolata ed è di notevole importanza biochimica.
Gli inibitori della tirosina idrolasi, noti come inibitori della tirosina idrolasi, sono composti che riducono o bloccano l'attività enzimatica di questo enzima. Questi inibitori possono funzionare attraverso molteplici meccanismi, che possono includere l'inibizione competitiva, non competitiva o non competitiva. La diversità strutturale degli inibitori del TH va da semplici molecole sintetiche a intricati prodotti naturali. Alcuni inibitori funzionano legandosi direttamente al sito attivo dell'enzima, impedendo al substrato di accedervi. Altri possono interagire con i siti allosterici dell'enzima, innescando cambiamenti conformazionali che ne riducono l'attività.
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