TBG Inhibidores

Los inhibidores comunes de la TBG incluyen, entre otros, la α-yodoacetamida CAS 144-48-9, la N-etilmaleimida CAS 128-53-0, la auranofina CAS 34031-32-8, el ácido elágico dihidratado CAS 476-66-4 y el tetracloroplatinato de potasio (II) CAS 10025-99-7.

Los inhibidores químicos de la globulina fijadora de tiroxina (TBG) pueden impedir la función de la proteína a través de varios mecanismos, centrándose principalmente en la alteración de su capacidad de fijación de tiroxina. La yodoacetamida y la N-etilmaleimida pueden inhibir la TBG dirigiéndose a los residuos de cisteína de la proteína. Estos agentes alquilan los grupos tiol de las cisteínas, que son esenciales para el mantenimiento de la estructura y la función de la TBG, en particular su capacidad para unirse a la tiroxina. Del mismo modo, la auranofina, un compuesto que contiene oro, y el p-cloromercuribenzoato, un compuesto mercurial, pueden unirse a los residuos de cisteína de la TBG, provocando una pérdida de función. Esta unión puede impedir que la TBG se una correctamente a la tiroxina, inhibiendo así su función fisiológica en el transporte de la hormona tiroidea.

Otras sustancias químicas actúan como inhibidores alterando potencialmente las dependencias de iones metálicos de la TBG o imitando sus ligandos naturales. El ácido elágico, por ejemplo, se quela con iones metálicos que podrían ser clave para la estructura y funcionalidad de la TBG, mientras que el metotrexato compite con la tiroxina en el sitio de unión de la TBG debido a su similitud estructural, lo que puede inhibir la capacidad de la proteína para unirse a su ligando natural. Los compuestos metálicos como el tetracloroplatinato (II), el cloruro de cadmio y el acetato de plomo (II) también pueden inhibir la TBG sustituyendo o uniéndose a cofactores metálicos esenciales para su actividad, o interrumpiendo enlaces disulfuro cruciales. El cloruro mercúrico y el óxido de fenilarsina inhiben aún más la TBG al unirse irreversiblemente a grupos tiol o grupos tiol vicinales, respectivamente, afectando a la conformación de la TBG y a su capacidad para unirse a la tiroxina. Por último, el clioquinol actúa como quelante de metales, secuestrando potencialmente iones metálicos y alterando así la naturaleza metaloproteica de la TBG, lo que conduce a la inhibición de su capacidad de unión a la tiroxina. Cada uno de estos productos químicos se dirige a la capacidad de TBG para interactuar con la tiroxina, asegurando la inhibición de su función biológica primaria sin afectar a la expresión génica o la modulación de proteínas.