Date published: 2025-10-10

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T-Plastin Inibidores

Os inibidores comuns da T-Plastina incluem, entre outros, a Citocalasina D CAS 22144-77-0, Latrunculina A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, Jasplakinolide CAS 102396-24-7, Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6 e Y-27632, base livre CAS 146986-50-7.

Os inibidores da T-Plastina consistem numa gama diversificada de compostos que influenciam indiretamente a função da T-Plastina, visando o citoesqueleto de actina e os processos celulares relacionados. Estes inibidores interagem com vários componentes da arquitetura do citoesqueleto e modulam a dinâmica da actina, afectando o papel da T-Plastina na organização do citoesqueleto e na sinalização celular. Compostos como a citocalasina D, a latrunculina A, a jasplakinolida e a swinholida A afectam diretamente a dinâmica dos filamentos de actina. A citocalasina D e a latrunculina A inibem a polimerização da actina, perturbando potencialmente o quadro estrutural onde a T-Plastina actua. A Jasplakinolide e a Faloidina estabilizam os filamentos de actina, o que pode alterar as interacções da T-Plastina com estas estruturas. A capacidade de Swinholide A para romper a actina influencia ainda mais a rede de actina que a T-Plastina ajuda a organizar e a manter.

Para além dos compostos que visam a actina, os inibidores das cinases e proteínas envolvidas nas vias de sinalização do citoesqueleto de actina, como o Y-27632, o ML-7 e a blebistatina, desempenham um papel significativo. O Y-27632 inibe a quinase associada à Rho (ROCK), crucial para a reorganização do citoesqueleto de actina, afectando potencialmente a atividade da T-Plastina. O ML-7 tem como alvo a cinase da cadeia leve da miosina e a blebbistatina inibe a miosina II, ambos influenciando as forças contrácteis no citoesqueleto, o que pode afetar o papel da T-Plastina na organização do citoesqueleto.

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Nome do ProdutoCAS #Numero de CatalogoQuantidadePrecoUso e aplicacaoNOTAS

SMIFH2

340316-62-3sc-507273
5 mg
$140.00
(0)

Inibe a montagem da actina mediada pela formin, afectando potencialmente a associação da T-Plastina com os filamentos de actina.