Os inibidores químicos da sincicialina podem intervir na função da proteína, visando os componentes do citoesqueleto com os quais ela interage. A colchicina, ao ligar-se à tubulina, impede a polimerização dos microtúbulos, prejudicando assim potencialmente os processos celulares associados à sincicialina que dependem da integridade da rede citoesquelética. Da mesma forma, a ação do paclitaxel na estabilização dos microtúbulos pode perturbar o equilíbrio dinâmico necessário para a função adequada da sincicialina. A perturbação da dinâmica dos microtúbulos pelo nocodazol, pela vinblastina e pela podofilotoxina, que inibem a montagem dos microtúbulos, e pela eribulina, que inibe a fase de crescimento dos microtúbulos, poderia interferir nos sistemas de transporte intracelular e na estabilidade estrutural necessária ao papel da sincicialina. Além disso, a capacidade da griseofulvina de perturbar a função dos microtúbulos poderia levar a uma inibição da sincicialina, impedindo os processos dependentes do citoesqueleto.
O citoesqueleto de actina é outro alvo da inibição da sincicialina. A citocalasina D, a swinholida A e a latrunculina B actuam na rede de actina. A citocalasina D inibe a polimerização da actina, potencialmente impedindo o suporte estrutural que a sincicialina fornece. A swinholida A, ao romper os filamentos de actina, e a latrunculina B, ao ligar-se aos monómeros de actina e inibir a polimerização, podem perturbar o citoesqueleto de actina, o que pode resultar na inibição das interações e da estabilidade da sincicialina. A faloidina, que estabiliza os filamentos de actina, pode inibir a sincicialina de forma semelhante, interferindo com o equilíbrio dinâmico do citoesqueleto. A withaferina A, conhecida por se ligar a proteínas de filamentos intermédios como a vimentina, poderia ligar-se à sincicialina e inibir a sua montagem e integração no citoesqueleto, inibindo diretamente a função da sincicialina.
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