SULT2A7 Inibidores

Os inibidores comuns da SULT2A7 incluem, entre outros, o Pentaclorofenol CAS 87-86-5, a Quercetina CAS 117-39-5, o Triclosan CAS 3380-34-5, o Bisfenol A e a Clorpromazina CAS 50-53-3.

Os inibidores da SULT2A7 referem-se a compostos que podem interferir com a atividade da sulfotransferase da SULT2A7, uma enzima que catalisa a transferência de um grupo sulfonilo da molécula dadora PAPS para moléculas aceitadoras, incluindo hormonas, neurotransmissores e compostos xenobióticos. O modo de ação destes inibidores é geralmente caracterizado pela sua capacidade de competir com o substrato ou com o cofator na ligação ao local ativo da enzima.

O pentaclorofenol e o 2,6-dicloro-4-nitrofenol são exemplos de compostos que podem inibir a SULT2A7 por competição direta no local catalítico da enzima, impedindo a ligação e a subsequente sulfonação dos substratos naturais da enzima. Sabe-se que os flavonóides, como a quercetina e a fisetina, interagem com a sulfotransferase de forma semelhante, competindo potencialmente com a PAPS pelo seu local de ligação. Esta competição afecta a função global da enzima, reduzindo a disponibilidade do cofator necessário para a ocorrência da reação de sulfonação. Compostos sintéticos como o triclosan, o bisfenol A e vários ftalatos, como o ftalato de dibutilo e o DEHP, também podem interagir com a SULT2A7, provavelmente competindo com substratos naturais pelo acesso ao local ativo da enzima. Pode presumir-se que fármacos como a clorpromazina e a desipramina, que são conhecidos por inibir outras sulfotransferases, têm um efeito inibidor semelhante na SULT2A7 devido às suas características estruturais, que lhes permitem encaixar no local ativo da enzima e bloquear a atividade enzimática normal. Estes inibidores partilham coletivamente a caraterística de modular a ação enzimática da SULT2A7, impedindo direta ou indiretamente a ligação dos substratos ou do cofator necessário para o processo de sulfatação.