SPTY2D1 emplean varios mecanismos bioquímicos para modular la función de la proteína. La forskolina, al estimular directamente la adenilil ciclasa, eleva la concentración intracelular de AMPc. Este aumento del AMPc activa la proteína quinasa A (PKA), que puede fosforilar la SPTY2D1 y provocar su activación. Del mismo modo, el IBMX contribuye a la activación de la SPTY2D1 inhibiendo las fosfodiesterasas, impidiendo así la descomposición del AMPc y favoreciendo indirectamente un entorno propicio para la activación de la PKA. El producto químico 8-Br-cAMP, un análogo del AMPc, se difunde en las células e imita la acción del AMPc, activando así la PKA, que a su vez puede dirigirse a la SPTY2D1 para su fosforilación.
La PMA activa la proteína quinasa C (PKC), que a su vez puede fosforilar la SPTY2D1. La ionomycina aumenta los niveles de calcio intracelular, lo que puede activar la PKC, y posteriormente, la PKC puede fosforilar la SPTY2D1. El ácido ocadaico y la caliculina A inhiben las proteínas fosfatasas, lo que conduce a un aumento neto del estado de fosforilación de las proteínas, incluida la SPTY2D1. La epinefrina y el isoproterenol se unen a los receptores adrenérgicos para aumentar los niveles de AMPc, lo que conduce de forma similar a la activación de la PKA y a la fosforilación descendente de la SPTY2D1. El glucagón, al unirse a su receptor, desencadena una cascada que también da lugar a la acumulación de AMPc y a la fosforilación de SPTY2D1 mediada por la PKA. La anisomicina activa las proteínas cinasas activadas por el estrés, lo que puede conducir a la fosforilación de SPTY2D1. Por último, el dibutiril-cAMP (db-cAMP), otro análogo del cAMP, permea la membrana celular y activa la PKA, que posteriormente puede fosforilar y activar la SPTY2D1. Cada una de estas sustancias químicas, a través de sus interacciones únicas con las enzimas celulares y las vías de señalización, puede contribuir a la fosforilación y consiguiente activación de la SPTY2D1.
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