Date published: 2025-10-14

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SPESP1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de SPESP1 incluyen, entre otros, PD 98059 CAS 167869-21-8, LY 294002 CAS 154447-36-6, SB 203580 CAS 152121-47-6, U-0126 CAS 109511-58-2 y Wortmannin CAS 19545-26-7.

Los inhibidores de la SPESP1 son una clase de compuestos químicos diseñados para interactuar selectivamente con la proteína conocida como Proteína 1 del Segmento Ecuatorial del Espermatozoide (SPESP1) e inhibir su actividad. La proteína SPESP1 desempeña un papel crucial en el proceso de fecundación, en particular en la unión del espermatozoide a la membrana plasmática del óvulo, un paso esencial en la fusión de estos gametos. Al dirigirse a esta proteína, los inhibidores de SPESP1 pueden interferir eficazmente en su función. El diseño molecular de estos inhibidores suele basarse en el conocimiento de la estructura de la proteína y de los dominios de unión clave que son críticos para su actividad. Los investigadores utilizan diversas técnicas bioquímicas y biofísicas, como la cristalografía de rayos X y los estudios de acoplamiento molecular, para identificar posibles moléculas inhibidoras que tengan una gran afinidad y especificidad por la SPESP1.

El desarrollo y el estudio de inhibidores de SPESP1 implican una síntesis química meticulosa y pruebas rigurosas para garantizar que los compuestos sean potentes y selectivos para la proteína diana. Estos inhibidores pueden ser pequeñas moléculas orgánicas, péptidos u otras formas de agentes químicos capaces de interactuar con SPESP1. Las interacciones químicas entre los inhibidores de SPESP1 y su diana implican una serie de enlaces no covalentes, como enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Waals, que estabilizan el complejo inhibidor-proteína. Al ocupar los sitios activos o de unión de SPESP1, los inhibidores pueden impedir que la proteína realice su función normal. La eficacia de estos inhibidores suele cuantificarse mediante diversos ensayos in vitro que miden la afinidad de unión y la actividad inhibidora frente a la proteína SPESP1. Además, se emplean tecnologías analíticas avanzadas, como la espectrometría de masas y la resonancia de plasmón superficial, para caracterizar mejor la cinética de unión y la termodinámica de las interacciones de estos inhibidores, lo que permite comprender mejor los mecanismos moleculares por los que ejercen sus efectos.

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