SDSL Inibidores

Os inibidores comuns da SDSL incluem, entre outros, a 5-azacitidina CAS 320-67-2, a actinomicina D CAS 50-76-0, a tricostatina A CAS 58880-19-6, a mitramicina A CAS 18378-89-7 e a wortmannina CAS 19545-26-7.

A serina desidratase-like (SDSL) é uma enzima envolvida no metabolismo dos aminoácidos, nomeadamente da serina e da treonina. Ao facilitar a desaminação destes aminoácidos, a SDSL desempenha um papel na sua conversão em moléculas metabolicamente significativas, como o piruvato e o alfa-cetobutirato. Dado este papel bioquímico crucial, os compostos que podem modular a atividade da SDSL são de grande interesse científico. Estes compostos, coletivamente designados por inibidores da SDSL, funcionam interferindo com a atividade da enzima, conduzindo a um resultado metabólico alterado. Alguns podem atuar como inibidores do sítio ativo, competindo diretamente com os substratos naturais da SDSL, a serina e a treonina. Estes inibidores possuem tipicamente semelhanças estruturais com os substratos, o que lhes permite ocupar o sítio ativo da enzima e impedir a ligação dos substratos. Outros podem funcionar como inibidores alostéricos, ligando-se a regiões da enzima que não o sítio ativo. Esta ligação pode induzir uma alteração conformacional, tornando a enzima menos eficiente ou totalmente inativa. Outra categoria inclui os quelantes de metais, especialmente se a atividade da SDSL depender de iões metálicos. Estes quelantes ligar-se-iam aos iões metálicos necessários, privando a enzima dos seus cofactores e inibindo a sua função. Além disso, existem compostos que podem afetar indiretamente a funcionalidade da SDSL, visando vias a montante ou a jusante que modulam a expressão ou a atividade da enzima. Globalmente, a classe química dos inibidores da SDSL engloba uma vasta gama de moléculas com mecanismos de ação variados, todos unificados pela sua capacidade de inibir a funcionalidade da SDSL.