A PSG7 pode envolver várias vias de sinalização para induzir a ativação funcional desta proteína. A epinefrina, o isoproterenol, a terbutalina e a dopamina são agonistas que interagem com os receptores acoplados à proteína G (GPCR), o que pode levar a um aumento dos níveis intracelulares de AMP cíclico (cAMP). Esta elevação do AMPc resulta na ativação da proteína quinase A (PKA), uma enzima que pode fosforilar uma grande variedade de proteínas. A fosforilação pela PKA é uma modificação pós-traducional comum que pode regular a função das proteínas e, no contexto do PSG7, esta modificação pode aumentar a sua atividade funcional. Do mesmo modo, a forskolina estimula diretamente a adenilil ciclase, a enzima responsável pela conversão de ATP em AMPc, conduzindo à mesma ativação a jusante da PKA. O aumento da atividade da PKA facilita a fosforilação e a subsequente ativação do PSG7.
O IBMX e o Rolipram funcionam como inibidores das fosfodiesterases, enzimas que degradam o AMPc. Ao impedir a degradação do AMPc, estes inibidores contribuem indiretamente para a acumulação de AMPc na célula, favorecendo um ambiente propício à ativação da PKA. A Prostaglandina E2 (PGE2) e a Histamina actuam através dos seus respectivos GPCRs para também aumentar os níveis de AMPc, potenciando ainda mais a ativação da PKA. O Glucagon e a Adenosina, através dos seus receptores específicos, induzem de forma semelhante a produção de AMPc, reforçando a via de ativação que conduz à fosforilação mediada pela PKA. Por fim, a anagrelida inibe a fosfodiesterase III, contribuindo para o aumento dos níveis de AMPc e energizando a via de ativação da PKA. Cada um destes químicos, ao aumentar os níveis de AMPc ou ao estimular diretamente a PKA, apresenta uma via para a fosforilação e ativação do PSG7, delineando uma rota bioquímica clara para a sua ativação funcional no contexto celular.
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